Localización inmunohistoquímica de Ferroportina en tejidos murinos

D’ANNA MARÍA CECILIA; VEUTHEY TANIA V; LOPEZ GUSTAVO; ROQUE MARTA ELENA

Mar del Plata. Argentina

Congreso; LII Reunión Científica Anual de la Sociedad Argentina de Investigación Clínica (SAIC) y LV Reunión Científica Anual de la Sociedad Argentina de Inmunología (SAI).; 2007

SAIC/SAI

Ferroportina (MTP1) es una proteína clave en el metabolismo del Fe que participa en el egreso de este nutriente desde enterocitos y macrófagos tisulares, regulando de esta forma su absorción y reciclaje. Nuestro objetivo fue estudiar la distribución subcelular de MTP1 en hígado, bazo e intestino y su relación con los depósitos de Fe en ratones anémicos y no anémicos (basal). Ratones hembra CF1(30±3g) se agruparon en: Grupo Control (n=4):dosis intraperitoneales (i.p) de Solución Fisiológica (SF)(días:0,2) y Grupo Anémico (n=9): dosis i.p. de Fenilhidrazina (60mg/Kg;días:0,2). Bazo, hígado e intestino fueron removidos y fijados en Formol 10%. Secciones de 5 μm fueron procesadas para inmunohistoquímica utilizando un Anticuerpo policlonal anti-MTP1 de ratón y el kit EnVision+System- HRP(DAB). El Fe de depósito se valoró por Tinción de Perls. MTP1 mostró localización citoplasmática en enterocitos duodenales en estado basal, mientras que en anemia se localizó en membrana basal. En macrófagos de la pulpa roja de ratones no anémicos, MTP1 se colocalizó con abundantes depósitos de hemosiderina. En condiciones de hemólisis aguda, se observaron cambios en la expresión esplénica subcelular de MTP1, que sugieren translocación desde el citoplasma a la membrana celular.En células de Kupffer de ratones no anémicos se observó baja expresión citosólica de MTP1, mientras que en condiciones de anemia, su expresión aumentó en la membrana celular. Nuestros resultados muestran que en condiciones basales, MTP1 se localiza en el citosol de enterocitos y macrófagos esplénicos y hepáticos. En la anemia aguda, la translocación de MTP1 funcionaría como mecanismo de egreso de Fe. Podemos concluir que la distribución subcelular de MTP1 sería regulada por señales sistémicas en respuesta a la demanda eritropoyética