Determinación de las funciones de Aspartil Proteasas (APs) del hongo fitopatógeno Botrytis cinerea

ARJEN TEN HAVE

Quilmes

Workshop; Workshop on Biología Computacional de Proteinas; 2009

Determinación de las funciones de Aspartil Proteasas (APs) del hongo fitopatógeno Botrytis cinereaIntroducción: El ascomicete Botrytis cinerea es un patógeno necrotrófico de más de 200 plantas. Botrytis secreta varias enzimas con posibles roles en patogénesis. Estudios de mutantes de AP de perdida-de-función se ven estorbados debido a la gran cantidad de isozimas (redundancia). Aquí presentamos resultados de un estudio de bioinformática y filogenia de una familia de genes de 14 APs el cual esta dirigido a la identificación de las funciones fisiológicas y/o rol en patogénesis.Resultados obtenidos sugieren que BcAP1 es citosólica y que BcAP6 y 14 funcionan en el ER, funciones aun no descriptas en hongos. BcAP3, 4, y 11 son yapsin-like APs (APs GPI-ancladas a la membrana). BcAP12 y 6 son yapsin-like pero sin el anclado GPI. BcAP13 presentan el anclado GPI aunque no son yapsin-like.BcAP8 puede ser xenólogo dada que se encuentra en una rama con APs de Basidiomicetes. BcAP10 tiene un solo ortólogo en el fitopatógeno Sclerotinia sclerotiorum. BcAP8 y 10 son probablemente factores de virulencia. BcAP8 es el 23% (!!) de la proteína secretada y la mutante perdida-de-función presenta solo un 20-50% de actividad AP pero no muestra perdida de virulencia. Estos resultados sugieren redundancia y/o que BcAP8 tiene un papel en la competencia con otros hongos en el mismo nicho.Pendiente: Análisis estructura-función de las yapsin-like y GPI-APs (3,4,6,11-13) (CONSURF, DIVERGE) y BcAP8. Análisis evolución molecular (CodonML, SWAKK) de BcAP8. Mutante doble BcAP8-10. Análisis de competencia. Estudios de co-evolución Proproteina -Proteasa madura.