Caracterización de la desnaturalización térmica del colágeno presente en el tejido conectivo muscular de diferentes cortes bovinos

MARIA EMILIA LATORRE; DIEGO VELAZQUEZ; PETER PURSLOW

Mar del Plata

Congreso; XVI CONGRESO CYTAL (R) Congreso Argentino de Ciencia y Tecnología de Alimentos; 2017

Resumen:La desnaturalización del colágeno de los tejidos conectivos intramusculares (TCIM) contribuye a los cambios en la textura de la carne durante la cocción. La aceptabilidad de diferentes cortes cárnicos tiene relación con su contenido de colágeno y grado de solubilidad durante la cocción. Características de desnaturalización térmica del TCIM han sido estudiadas previamente y se conoce que existen variaciones entre el comportamiento térmico de los distintos tipos colágeno, en diversos ambientes químicos, con diferentes co-componentes y grados de entrecruzamiento. Sin embargo, se desconoce sobre el comportamiento térmico de desnaturalización del TCIM de diferentes cortes musculares. Conocer las características de desnaturalización térmica del colágeno presente en los cortes cárnicos vacunos es de interés en la ciencia de los alimentos y los procesos de la industria cárnica. El modelo de desnaturalización del colágeno implica una etapa de desplegado del colágeno nativo (reversible) y una segunda reacción de desnaturalización de las moléculas de colágeno (irreversible). El objetivo del trabajo fue evaluar y caracterizar las propiedades térmicas de desnaturalización del colágeno presente en el TCIM-perimisio procedente de diferentes cortes musculares de un mismo animal. Se evaluó la solubilidad del colágeno en los músculos bovinos Semitendinoso (ST) y Pectoral profundo (PP) y se estudió la degradación térmica del colágeno presente en el TCIM-perimisial extraído de cada corte, mediante calorimetría diferencial de barrido (DSC) a dos velocidades de barrido (10 y 20K/min). Los valores de entalpía (H) y temperatura de desnaturalización (Td) fueron determinados. Los músculos presentaron un contenido total de colágeno diferente, sin embargo el porcentaje de colágeno soluble no mostró diferencias siendo 3,0 y 3,1 gColágeno Soluble/100gColágeno Total; para ST y PP. Los termogramas obtenidos mostraron un solo pico endotérmico para ambas muestras y ambas velocidades de barrido. Las Td, temperatura donde la estructura de la triple hélice colágeno se convierte en estructuras aleatorias, dependerán del grado y características de entrecruzamiento (cross-linking) del colágeno presente en cada tejido. Los TCIM-ST y ?PP presentaron una Td equivalente entre ellos siendo 66,6-66,7°C a 10K/min y 69,2-68,6°C para 20K/min. El aumento de la temperatura de desnaturalización se debió al aumento de la velocidad de barrido. Los valores de H no mostraron diferencias entre los cortes y resultaron independientes a la velocidad de barrido. Resultados equivalentes de Td de termogramas obtenidos de músculos de diferentes animales muestran tres picos: 52-60°C miosina, 63-70°C proteínas sarcoplásmicas y tejido conectivo, y 70-80°C actina. Si bien los valores de H varían entre diferentes autores, las diferencias en los termogramas de los tejidos musculares pueden deberse al pH de los músculos, características del colágeno, tipo de músculo (rojo-blanco), alimentación animal, raza, etc. Los resultados presentados muestran que los datos de la calorimetría del colágeno pueden proporcionar gran información sobre interacciones moleculares y caracterización siendo una herramienta significativa en la química de los alimentos. Continuar este estudio evaluando en un número mayor de animales, aspectos químicos, estructura y fuerzas de unión química, es de interés para entender las contribuciones del TCIM sobre la textura de la carne cocida.