Estudio del Comportamiento Supramolecular del fragmento peptídico 33-mer de la proteína α-2 gliadina.

M. GEORGINA HERRERA; FERNANDO ZAMARREÑO; MARÍA J. AMUNDARAIN; MARCELO D. COSTABEL; N. SEWALD; VERÓNICA DODERO

Ciudad Autónoma de Buenos Aires

Congreso; XL Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Biofísica.; 2011

Sociedad Argentina de Biofísica

La enfermedad celiaca (EC) o enteropatía por sensibilidad al gluten es una enfermedad autoinmune del intestino delgado causada por la ingestión de proteínas del gluten provenientes del trigo, cebada y centeno en individuos genéticamente predispuestos. Está demostrado que en una gran mayoría de individuos HLA DQ2 (90%) positivo, la exposición del intestino delgado a pequeñas cantidades de gluten induce una respuesta inflamatoria, la cual conlleva a una destrucción de la estructura vellocitaria del intestino. Teniendo en cuenta que un alto porcentaje poblacional es HLA-DQ2 positivo (35%), es evidente que otros genes están involucrados en esta patología o bien que existen otros mecanismos.1 En particular la alfa-2-gliadina no es completamente degradada por el hombre. Luego de la acción enzimática gástrica, duodenal y pancreática in vitro, se observa la presencia de un péptido de 33 amino ácidos rico en prolinas y glutaminas (33-mer). 2 Es este fragmento uno de los considerados como el responsable de la respuesta inmune en individuos susceptibles y es asociado a la enfermedad celiaca. 3 A pesar que se determinó que 33-mer tiene un elevado carácter de Poliprolina II (PPII), no existen estudios detallados y sistemáticos del sistema. Presentamos nuestros resultados más recientes en cuanto a la evaluación supramolecular de este fragmento bajo diferentes condiciones experimentales utilizando la técnica de Dicroísmo Circular y Microscopía Electrónica. Referencias: 1. A. Rubio-Tapia, J. A. Murray. Curr. Opin. Gastroenterol. 2010, 26(2), 116-122. 2. Shan, L., et.al. Science. 2002, 297, 2275-2279. 3. M. Schumann, et. al. Gut. 2008, 57, 747–54.