Análisis de la relación estructura-función en Acyl CoA Binding Protein (ACBP).

FERNANDO ZAMARREÑO; JUAN FRANCISCO VISO; NESTOR E. SANCHEZ FORNILLO; MARCELO D. COSTABEL

Ciudad Autónoma de Buenos Aires

Congreso; XL Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Biofísica.; 2011

Sociedad Argentina de Biofísica

La estructura tridimensional de una proteína define, no sólo su tamaño y forma espacial, sino también su función. ¿Cómo es el reconocimiento entre sistemas proteína-ligando, proteína- proteína o proteína- membrana? ¿Qué parte estructural es necesaria para la especificidad de la interacción? ¿Qué implicancias puede tener una mutación? o ¿Cómo se modifican estructuralmente las moléculas luego de la interacción?, son sólo algunas de esas preguntas que podemos intentar responder conociendo las estructuras, observándolas en detalle y realizando con ellas cálculos teóricos que permitan analizar la física involucrada en los procesos. En este trabajo se utilizaron datos experimentales y de cálculo computacional para investigar la relación entre secuencia-estructura y función en ACBP. Datos de difracción de Rayos X , Modos Normales, Cálculos electrostáticos1, Simulación de Dinámica Molecular de ACBP de glándula Harderiana de armadillo2, así como también datos obtenidos por métodos bioinformáticos basados en las secuencias de la familia ACBP, se correlacionaron para identificar regiones de la proteína potencialmente importantes en los diferentes procesos metabólicos en los que interviene. Este tipo de análisis marca un punto de partida para un posterior análisis experimental o de cálculo computacional permitiendo economía de recursos y tiempo para el mejor conocimiento del sistema en estudio. Referencias: 1. M.D, Costabel, et al. Acta Cryst. 2006, F62, 958-961 2. D. F. Vallejo, et al. Biochim. Biophys. Acta. 2009, 1788, 696-700.