INVESTIGADORES
DIAZ RICCI Juan Carlos
congresos y reuniones científicas
Título:
UNA PROTEINA HIBRIDA RICA EN PROLINA CON UN NUEVO PATRON DE REPETICIONES EN DOMINIO N-TERMINAL ES EXPRESADA DURANTE UNA INTERACCION BIOTICA EN HOJA DE FRUTILLA
Autor/es:
TONELLO, URSULA; CASTAGNARO, ATILIO P.; DIAZ RICCI, JUAN C
Lugar:
Tafí del Valle. Tucumán
Reunión:
Jornada; 26º Jornadas de la Asociación de Biología de Tucumán; 2009
Institución organizadora:
Asociación de Biología de Tucumán
Resumen:
Luego del reconocimiento de los potenciales patógenos, los eventos tempranos relacionados a la defensa en plantas consisten en la inhibición de enzimas secretadas por los microorganismos, la remodelación de la pared celular en los sitios de intento de penetración y la secreción de compuestos antimicrobianos. La expresión de Proteínas Híbridas Ricas en Prolina (HyPRPs) en pared celular, han sido reportada en diferentes interacciones bióticas, sin embargo su función precisa aún no se conoce. Durante la interacción incompatible con el aislado fúngico M23 fue aislado de hojas de frutilla un cDNA correspondiente a una proteína híbrida rica en prolina denominada FaHyPRP2. El objetivo de este trabajo es realizar la caracterización estructural de la proteína aislada en hoja, el análisis de las repeticiones de prolina del dominio amino terminal y establecer sus relaciones filogenéticas con otras HyPRPs de plantas. Resultados mostraron que la proteína de frutilla tiene el dominio 8CM conservado, en tanto que las repeticiones de prolina del dominio N-terminal de no fueron observados en otras HyPRPs, excepto en una de tomate. El patrón de repeticiones PPXXX fue descripto en algunas Proteínas Ricas en Prolina de la Familia Fabaceae, sin embargo, los residuos que acompañan a prolina en la proteína aislada son diferentes y en ningún caso es tirosina. Un único motivo GTPCPPPPGKPAPKD, ubicado entre ambos dominios de la molécula, que contiene el noveno residuo cisteína, no se encontró en ningún homólogo estructural. Los aminoácidos que acompañan a prolina determinan el patrón de glicosilación de la proteína y así su posible interacción con otros componentes de pared celular, lo cual permitiría en el futuro realizar aproximaciones experimentales con el fin de conocer la función de esta nueva proteína aislada en frutilla.