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RESUMEN: La NAG es la glicosidasa más abundante en epidídimo y ha sido relacionada con la maduración de los espermatozoides y la fertilización. Resultados previos de nuestro laboratorio indican que la NAG de epididimo tiene la particularidad de ser activable por TritónX100. Esta característica es compartida con la enzima de espermatozoides, pero se pierde luego del aumento de actividad que tiene lugar durante la capacitación. Estos resultados sugieren que la NAG podría sufrir algún tipo de regulación relacionada con su función en la fertilización. En el presente trabajo estudiamos la posible modulación de NAG a lo largo del tracto masculino. Muestras de PS fueron obtenidas de semen de donantes normales o vasectomízados (PSV). El CEP se obtuvo por perfusión del vas deferens de epidídimos provenientes de pacientes sometidos a orquidectomía terapéutica por carcinoma de próstata. La actividad de NAG fue medida utilizando un sustrato fluorométrico específico en presencia o no de 0.1% TritónX100. La actividad de NAG en PSV no cambió por agregado de detergente (99±2% respecto del control tomado como 100). El PS de donantes normales tampoco mostró estimulación (106±5), a diferencia de lo que ocurre en CEP. El agregado de PS o PSV al CEP bloqueó el efecto del TritónX100 sobre la enzima epididimaria (168±6 vs 119±11 y 106±24 para CEP solo o suplementado con PS y PSV respectivamente, p<0.05). El agente causante de este efecto resultó ser insensible al calentamiento y tener un peso molecular entre 3.5 y 12 kD. Por otro lado, al combinar CEP y PS la actividad obtenida en ausencia de TritónX100 fue mayor a la suma de las actividades (60±12% de aumento, p<0.01). Detectamos la presencia de la proteína activadora de NAG en PS humano por inmunoblot. Los resultados presentados apoyan la existencia de un mecanismo regulador de la actividad de NAG a lo largo del tracto reproductor masculino.

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