Factores reguladores de la glicosilación de la glicosiltransferasa autocatalítica en plantas de interes agroeconomico

TAMARA ABRAMOFF; VERÓNICA DE PINO; SILVIA MORENO

Santa Rosa. La Pampa

Congreso; XXV.Reunion de la Sociedad Argentina de Fisiologia Vegetal; 2004

Sociedad Argentina de Fisiologia Vegetal

FACTORES REGULADORES DE LA GLICOSILACIÓN DE LA GLICOSILTRANSFERASA AUTOCATALÍTICA EN PLANTAS DE INTERES AGROECONOMICO   Tamara ABRAMOFF, Verónica DE  PINO, Silvia MORENO.   Fundación Instituto Leloir (antes Fundación Campomar), I.I.B.B.A, Patricias Argentinas 435, (1405) Buenos Aires, Argentina. Fax: 5411 - 48652246, TE: 541148634015, E-mail: smoreno@leloir.org.ar.     Las glicosiltrasnferasas son importantes en las plantas porque convierten los productos de la fotosíntesis en disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos. Para manipular la calidad y/o cantidad de los azúcares es necesario conocer tanto las enzimas involucradas como su regulación. Previamente reportamos el clonado de genes de una glicosiltransferasa de Solanum tuberosum L. capaz de autoglicosilarse relacionada con eventos iniciales en la síntesis de polisacáridos vegetales, aunque su función exacta no se conoce (Bocca et al., 1999). El análisis filogenético de la proteína de papa mostró que pertenece a una pequeña familia de glicosiltrasnferasas autocatalíticas denominadas polipéptidos reversiblemente glicosilados (RGP) (Wald et al.2003) . La proteína RGP de papa (StRGP) es capaz de fosforilarse in vitro; luego del tratamiento con fosfatasa exógena aumenta su autoglicosilación, entonces sugerimos que la fosforilación regularía su actividad (Testasecca et al., 2004). Sabemos que la enzima cataliza una reacción reversible. Por otro lado, vimos que la reversibilidad de la glicosilación varía considerablemente dependiendo del grado de purificación de la proteína. En este trabajo investigamos la relación entre diferentes factores tanto intrínsecos como extrínsecos a la proteína que podrían regular su nivel de glicosilación. Analizamos el efecto de un factor endógeno de papa (EPF) que se modula por cationes divalentes y se inhibe por inhibidores específicos de proteína fosfatasa. Encontramos que la proteína de papa y su homóloga en Oriza sativa L. forman complejos de alto tamaño molecular. Nuestros experimentos indican que la de-fosforilación aumentaría  la autoglicosilación de la enzima y que la formación de complejos, disminuiría la autoglicosilación. Las formas de mayor tamaño molecular presentaron una glicosilación permanente. Bocca, S.N., et al. 1999. Plant Physiol Biochem 37: 809–819. Testasecca, P., et al. 2004. Physiol Plant 121: 27-34. Wald, F.A., et al.  2003. Plant Mol Biol 52: 705-714.