Estudio de un biosensor amperométrico de oxalato en matrices mucina/quitosán

T. BENAVIDEZ, R. CAPRA, A. BARUZZI

Ciudad Autónoma de Buenos Aires, Argentina.

Congreso; II CONGRESO IBEROAMERICANO Y IV CONGRESO ARGENTINO DE QUÍMICA ANALÍTICA; 2007

Asociación Argentina de Químicos Analíticos

La inmovilización de enzimas en electrodos soluciona los problemas de los métodos basados en enzimas solubles ya que permite usar pequeñas cantidedes de enzima y se puede controlar los interferentes [1]. El microambiente local afecta la difusión y partición del soluto en la membrana enzimática, resultando una difusión interna menor que en el seno de la solucióny afecta la concentración local de analito y las constantes cinéticas. En un trabajo previo se estudio las propiedades de matrices mucina/carbopol con oxalato oxidasa [2]. Se demostró que mucina ejerce el control difusional y carbopol mejora la estabilidad de la matriz a traves del sinergismo reológico con mucina. En este trabajo se sustituyó carbopol por quitosán. A diferencia de carbopol, las cargasfijas de quitosán son positivas debido a la protonación de grupos aminos cuando disminuye el pH. Se inmovilizó oxalato oxidasa en matrices 100%mucina, 70%mucina/30%quitosán y 100%quitosán. El glutaraldehído fue el entrecruzante utilizado. Se hicieron curvas de calibrado, se analizó la sensibilidad, intervalo lineal y estabilidad. El electrodo de 70%mucina/30%quitosán presenta aumento de sensibilidad, rango lineal y mayor estabilidad en el tiempo respecto a mucina. Se realizaron estudios de impedancia electroquímica y difusión de oxalato en las matrices analizando el efecto de pH y el tiempo de preparación. Los resultados se relacionaron con la respuesta de los sensores y se compararon con los obtenidos para mucina-carbopol.