Viscosidad Intrínseca de los Conformeros de la albúmina bobina (BSA)

R. CURVALE; M. A. MASUELLI; ANTONIO PEREZ PADILLA

26º Congreso Argentino de Química

Congreso; 26º Congreso Argentino de Química.; 2006

Universidad Nacional de San Luis

La Albúmina es la proteína más abundante del sistema circulatorio de los mamíferos; contribuye en un 80% a la presión osmótica de la sangre y es la principal responsable del mantenimiento de su pH. Su principal rol es ayudar en el transporte, metabolismo y distribución de ligandos exógenos y endógenos, actuar como antioxidante extracelular y de protector de radicales libres. Debido a su disponibilidad, bajo costo, estabilidad y su inusual propiedad de unión a diferentes ligandos, la seroalbúmina es la proteína mas extensamente estudiada  (Ref.1). La estructura de la BSA en solución, condiciones y propiedades, puede ser caracterizada por una conformación versátil que es función del pH, fuerza iónica y la presencia de cationes. El cambio de conformación con el pH es un proceso reversible  (Ref. 2), Aunque se ha especulado acerca de la posible función de cada transición, su significado fisiológico permanece en cuestión. Foster clasificó los confórmeros como: “E” por expandido; “F” por “fast”, rápida migración; “N” forma normal que predomina a pH neutro; “B” para la forma básica y “A” para el confórmero que resulta de “aged” (envejecer) albúmina a pH alcalino. La viscosidad de las proteínas en solución depende de sus características intrínsecas (masa molecular, volumen, tamaño, forma, carga superficial y facilidad de deformación) y de factores ambientales como pH, temperatura, fuerza iónica, etc. El presente trabajo consistió en la determinación de la viscosidad intrínseca de  los distintos confórmeros de BSA.