IDENTIFICACIÓN DE UNA LECTINA DE ORIGEN SEMINAL ASOCIADA AL ESPERMATOZOIDE DE LLAMA

RENATO ZAMPINI; SABRINA SEQUEIRA; SILVANA ANDREA APICHELA; MARTIN EDUARDO ARGAÑARAZ

Tafí del Valle

Jornada; XXXIII Jornadas Científicas Asociación de Biología de Tucumán; 2016

Asociación de Biología de Tucumán

Lectinas de la superficie espermática participan en eventos claves relacionados a la función espermática en mamíferos, permitiendo su adhesión al oviducto, preservando la viabilidad de los espermatozoides y modulando la capacitación. En llamas, la adhesión de los espermatozoides al oviducto se produce por el reconocimiento de residuos de N-acetil galactosamina de la superficie oviductal pero se desconoce la molécula del espermatozoide implicada. Recientemente hemos detectado una proteína de 14 kDa adherida a la superficie espermática con capacidad de unión a N-acetil galactosamina que sería aportada por el plasma seminal. Los objetivos de este trabajo fueron determinar la identidad de esta proteína, y el órgano donde se sintetiza en el aparato reproductor del macho. A partir de muestras de semen se obtuvieron las proteínas asociadas a la membrana espermática mediante lavado y centrifugación de los espermatozoides con HBS y KCl 0,5 M en HBS. Las proteínas se separaron mediante SDS-PAGE, la banda de 14 kDa se identificó por espectrometría de masa (MALDI-TOF/TOF). A partir de ARNm de testículo, epidídimo (cabeza, cuerpo y cola), próstata y glándulas bulbouretrales se determinó su expresión en el tejido por RT-PCR. La proteína asociada al espermatozoide de llama fue identificada como zymogen granule protein 16 homolog B-like, una lectina de la familia de las jacalinas. Además, se determinó que esta proteína se expresa principalmente en próstata y glándulas bulbouretrales, mientras que en testículo y epidídimo los niveles de expresión fueron bajos, o no se detectó expresión (P˂0,05). En este trabajo por primera vez se identifica la proteína del espermatozoide de llama probablemente involucrada en la interacción con el oviducto.