Aplicación de espectroscopia diferencial FTIR al estudio de la oxidación fotosensibilizada de albumina sérica bovina

ANA E. LEDESMA; VÍCTOR LORENZ-FRONFRIA; CLAUDIO D. BORSARELLI; JOACHIM HEBERLE

Rosario

Congreso; 18. XVIII CONGRESO ARGENTINO DE FISICOQUÍMICA Y QUÍMICA INORGÁNICA; 2013

Universidad Nacional de Rosario

Introducción: El análisis de los mecanismos de interacción y reactividad de moléculas orgánicas con proteínas es de interés biomedico y bionanotecnologico. Las albuminas séricas son las proteínas globulares más abundantes en el plasma sanguíneo, con estructura secundaria principal tipo α-hélice y de plegamiento al azar, donde actúan como transportadora de un amplio rango de moléculas pequeñas. Dicha estructura puede modificarse por la inclusión de moléculas sensibilizadoras, las cuales por iluminación con luz visible generan estados excitados que al reaccionar con oxígeno molecular producen especies reactivas de oxígeno (ERO), como 1O2 principalmente. Previamente, hemos caracterizado la fotofísica y fotoquímica del colorante xanténico Rosa de Bengala (RB) asociado a albúmina sérica humana (HSA) mediante espectroscopia UV-visible y de fluorescencia tanto estacionaria como dinámica, identificando la intermediación de 1O2 y la formación de productos de oxidación fluorescentes.1 Por otra parte, es reconocida la aplicación de la espectroscopia infrarroja con transformada de Fourier (FTIR) como una poderosa herramienta para elucidar tanto cambios de composición como estructurales en proteínas. Objetivos: Estudiar por espectroscopia FTIR diferencial y resuelta en el tiempo los cambios inducidos en albúmina sérica bovina (BSA) por interacción con Rosa de Bengala (RB) y durante el proceso de oxidación fotosensibilizada.