INVESTIGADORES
DE MIGUEL Natalia
congresos y reuniones científicas
Título:
Caracterización de Hsp40 en Toxoplasma gondii
Autor/es:
FIGUERAS LOPEZ MJ, DE MIGUEL N, ANGEL SO
Lugar:
Chascomus
Reunión:
Congreso; XXII Reunión Científica Anual. Sociedad Argentina de Protozoología; 2007
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Protozoología (SAP)
Resumen:
Las proteínas de la familia de chaperonas moleculares Hsp40 contienen un dominio DNAJ, por lo que también es llamada familia de proteínas J, el cual regula la unión a la proteína Hsp70. Basados en su estructura las Hsp40 se separan en 3 tipos: I, II y III. En la base de datos www.toxodb.org, por los dominios del pfam, encontramos 27 secuencias putativas con dominios DNAJ: 4 tipo I, 4 tipo II y 19 tipo III. Dentro el tipo I identificamos una posible TgYd1 (Ydj1 en levadura interviene en la formación del heterocomplejo-Hsp90) y dentro del tipo II una potencial TgSis1 (Sis1 en levadura es esencial e intervienen en la maquinaria de traducción). Ambas presentan los dominios DNAJ amino y carboxilo terminal, el tripéptido HPD, la región rica en GF y la potencial TgYDj1 incluye el dominio de dedos de Zinc. Anticuerpos generados anti-TgSis inmunoprecipitaron Hsp70 pero no Hsp90, en concordancia con lo esperable para proteínas Hsp40 distintas a Ydj1. Los análisis del modelado indican que las TgSis1 y TgYdj1 presentan estructuras similares a las ortólogas en levaduras, aunque también algunas diferencias que podrían ser explotadas para su uso como blanco de terapias.