La proteína de choque térmico de bajo peso molecular Hsp20 y su relación con el sistema de membranas interno de Toxoplasma gondii

NATALIA DE MIGUEL

Chascomus

Congreso; XXII Reunión Científica Anual. Sociedad Argentina de Protozoología.; 2007

Sociedad Argentina de Protozoología (SAP)

La proteína de choque térmico de bajo peso molecular Hsp20 de T. gondii mostró en ensayos de inmunofluorescencia una marcación asociada a la membrana del parásito. La extracción con detergentes demostró que Hsp20 es una proteína asociada a al complejo de membranas internas (IMC). Esta estructura se encuentra ligada al mecanismo de movimiento del parásito, basado en el glideosoma y el citoesqueleto subpelicular. Hsp20 presenta un patrón de extracción muy similar al observado con la proteína del glideosoma Gap45, pero muy distinto al observado con IMC1 (proteína del citoesqueleto). Mediante transfecciones de taquizoitos con Hsp20 fusionada a YFP o a la etiqueta Ty se pudo observar una asociación inequívoca al IMC de esta proteína. Llamativamente, Hsp20 presentó un patrón en forma de filamentos a lo largo del cuerpo del parásito. Por otro lado, mediante ensayos de microscopía electrónica se pudo determinar que Hsp20 esta localizada en la cara externa del IMC, orientada hacia la membrana plasmática. Nuestros experimentos de interacción demostraron que Hsp20 no estaría formando complejos estables con proteínas del parásito, sino que la misma  interacciona con fosfolípidos. La función biológica de esta chaperona podría estar dada por su localización, particular rearreglo filamentoso y su interacción con fosfolípidos, quizás modulando la fluidez de la membrana o el movimiento de proteínas a lo largo del IMC.