INVESTIGADORES
FOSSATI Carlos Alberto
congresos y reuniones científicas
Título:
Evaluación de la alergenicidad de proteínas de soja recombinantes en un modelo murino de alergia a leche de vaca
Autor/es:
CURCIARELLO R,; CANDREVA ANGELA; SMALDINI P; FOSSATI, CA; PETRUCCELLI S,; DOCENA GH,
Lugar:
Tucuman
Reunión:
Congreso; LIX Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Inmunología; 2011
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Inmunología
Resumen:
La
inmunoterapia alergeno específica para el tratamiento de las alergias
alimentarias tiene como fin alterar la respuesta alérgica al alimento nocivo
mediante la administración del alergeno por una mucosa. Nuestro grupo ha
descripto previamente la reactividad cruzada (RC) inmunoquímica ente
proteínas de soja (PS) y de leche de vaca (PLV), para explicar la
intolerancia a PS en pacientes alérgicos a LV. Para evitar los efectos
adversos de la inmunoterapia suelen emplearse proteínas modificadas o
péptidos en lugar del alergeno. El objetivo del presente trabajo es estudiar
la alergenicidad cruzada de distintas proteínas y/o péptidos recombinantes de
soja utilizando un modelo murino de alergia a PLV.
Se
obtuvieron 3 proteínas recombinantes de soja: P34, P28 y la subunidad α de
β-conglicinina, y 2 péptidos derivados de ésta: α-CTD, que contiene el
dominio C-terminal, y el péptido PA, que contiene un epitope inmunorreactivo
de RC.
Se
sensibilizaron ratones Balb/c por vía oral con PLV y toxina colérica (grupo
sens) o sólo con PLV (grupo control) y se evaluó la respuesta humoral y
celular (IgE, IgG1, IgG2a, IL-5, INF-γ, histamina plasmática) prueba cutánea
(PC) y signos clínicos compatibles con una respuesta de tipo Th2, luego de un
desafío oral con PLV o PS.
Los
animales sensibilizados mostraron niveles elevados de anticuerpos IgE e IgG1
específicos a PLV que reconocieron distintos componentes recombinantes de PS.
A partir de esplenocitos estimulados con las distintas proteínas
recombinantes, se demostró la presencia de linfocitos T (LT) específicos de
PLV con capacidad de ser estimulados también por PS. Se cuantificó la
secreción de IL-5 (P34 12±5 vs 2±0.1 pg/ml; P28 nd vs. 4±0,1 pg/ml; α 76,3±15
vs. 26,2±10 pg/ml; α-CTD 5,5±3 vs. nd pg/ml y PA 9,65±10 vs. nd pg/ml, sens
vs control). Las PC para P34, α y α-CTD fueron positivas, mientras que P28 y
PA dieron PC negativas.
En conclusión, las proteínas de soja que previamente
mostraron RC inmunoquímica frente a distintos anticuerpos específicos de PLV, y
en las que identificamos péptidos inmunodominantes y posiciones aminoacídicas
críticas para la RC, en este trabajo evidenciaron una alergenicidad cruzada in
vivo en un modelo murino de alergia a PLV. Además, el péptido PA mostró
capacidad de activar LT y no indujo degranulación de mastocitos en piel,
indicando que este péptido contiene un epitope T y un epitope B. Estos
resultados sugieren que PA podría ser un candidato para una vacuna tolerizante.