Estudio espectroscopico y actividad catalitica de nuevos modelos funcionales de catalasas de manganeso

GABRIELA N. LEDESMA; SANDRA R. SIGNORELLA

Buenos Aires

Congreso; XIX Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica; 2015

Las catalasas de manganeso (MnCAT) son enzimas antioxidantes endógenas que catalizan la desproporción de peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno molecular, poseen Mn como cofactor y su sitio activo es dinuclear [1]. La actividad catalítica de modelos bioinspirados de MnCAT está influenciada por la naturaleza de los sitios dadores de los ligandos unidos a los centros metálicos [2]. Con el objetivo de realizar un adecuado modelado estructural del metalobiositio de MnCAT y para favorecer la coordinación diferenciada en los dos centros metálicos, se emplearon ligandos polidentados del tipo N3O3, diseñados y sintetizados previamente en este laboratorio (H3L1: 1-[N-(2-pyridylmethyl), N-(2-hydroxybenzyl)amino]-3-[N?-(2-hydroxybenzyl), N?-(benzyl)amino]propan-2-ol; H3L2: 1-[N-(2-pyridylmethyl), N-(2-hydroxybenzyl)amino]-3-[N?-(2-hydroxybenzyl), N?-(4-methyl-benzyl)amino]propan-2-ol) [3]. Seguidamente, se evaluaron las propiedades funcionales de los derivados dinucleares obtenidos. En este trabajo, se presenta la obtención de dos modelos dinucleares de MnCAT. La caracterización por técnicas de ESI-MS y AE condujo a la siguiente fórmula molecular: [Mn2Ln(OAc)2](BPh4).xH2O. La actividad catalasa fue evaluada mediante la cuantificación del O2 desprendido luego del agregado de H2O2 sobre soluciones de los complejos evaluados y también fue estudiada por espectroscopía de absorción UV-vis. Se discuten resultados cinéticos y espectroscópicos (UV-vis, ESI-MS) y los mismos son comparados con los de otros complejos mono- y trinucleares [4], derivados de la familia de ligandos H3Ln. Los resultados cinéticos y espectroscópicos adquiridos en este trabajo, y su comparación con los obtenidos para complejos mono? y tri? nucleares derivados de los mismos ligandos, permiten delinear los factores que resultan claves para el control de la actividad CAT.