Participacion de MMP-2 en el proceso de laminacion del Tectum Optico de pollo. Regulacion por el sistema PA/Plamina.

DI GUILMI, MN; RAPACIOLI, M; FLORES, V; SANCHEZ, V

Los Cocos, Cordoba, Argentina

Congreso; XXI Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Investigación en Neurociencias; 2006

Sociedad Argentina de Investigación en Neurociencias (SAN)

<!-- /* Style Definitions */ p.MsoNormal, li.MsoNormal, div.MsoNormal {mso-style-parent:""; margin:0in; margin-bottom:.0001pt; mso-pagination:widow-orphan; font-size:12.0pt; font-family:"Times New Roman"; mso-fareast-font-family:"Times New Roman";} @page Section1 {size:595.3pt 841.9pt; margin:70.85pt 85.05pt 70.85pt 85.05pt; mso-header-margin:35.4pt; mso-footer-margin:35.4pt; mso-paper-source:0;} div.Section1 {page:Section1;} --> Las metaloproteasas (MMP) son una familia de enzimas zinc dependintes las cuales estan ampliamente relacionadas con procesos de proliferación, migración celular y neuritogenesis. Este trabajo analiza la expresión/actividad de MMP-2 durante el desarrollo del lóbulo óptico (LO) de pollo, y su relación con el sistema activador de plasminogeno/Plasmina (PA/Plamina). Se estudiaron LOs de diferentes estadios embrionarios (E) desde día E8 hasta recién nacido (Rn). Por fraccionamiento subcelular se obtuvieron: una fracción soluble (Sn) y una fracción enriquecida en proteínas de membrana  (E1). Mediante la utilización de zimografias de gelatina, se encontró que la MMP-2 activa presenta un pico en E12 tanto en Sn como E1. Tanto en ensayos de inmunohistoquímica como de actividad in situ (utilizando gelatina DQ®) se determinó que MMP-2 se localiza principalmente en las capas celulares que aún están delaminándose frente a las capas fibrilares. La actividad in situ fue principalmente detectada en la zona ventricular, capas neuronales (en especial Compartimiento Celular Transitorio 3 y Compartimiento "h,i,j") y celulas que se encuentran alrededor de la glia radial. Estos resultados fueron respaldados por los obtenidos mediante inmunofluorescencia y microscopía electrónica. Con la utilización de zimogramas se pudo determinar también que la plasmina es una de las moléculas relacionadas con la activación de la MMP-2 en este modelo. El patrón topográfico y temporal de la actividad gelatinolítica de la MMP-2 sugiere que esta proteasa participa en el proceso de migración celular durante la laminación del TO.   Este trabajo se realizo con subsidio de UBACyT y CONICET.