ANÁLOGOS SINTÉTICOS DE SECUENCIAS PEPTÍDICAS IDENTIFICADAS A PARTIR DE LA PIEL DE Leptodactyluslatrans e Hypsiboas pulchellus

SIANO, ALVARO; GATTI, PUALA; SIMONETTA, ARTURO; LAJMANOVICH, RAFAEL; TONARELLI, GEORGINA

Carlos Paz, Cordoba

Simposio; XVIII Simposio Nacional de Química Orgánica.; 2011

Los péptidos antimicrobianos (PAMs) comprenden un grupo de polipéptidos pequeños, de 10 a 40 residuos aminoacídicos, y han sido llamados ?antibióticos naturales? debido a que son activos hacia un amplio espectro de microorganismos, incluyendo bacterias y hongos filamentosos, además de parásitos protozoarios y metazoarios, y virus. Los PAMs forman parte de la respuesta inmune innata, y en la actualidad se han reportado más de 800 secuencias aisladas de diferentes fuentes naturales . Como resultado de estudios peptidómicos realizados con muestras de piel y de secreciones glandulares de Leptodactylus latrans (Ll) e Hypsiboas pulchellus (Hp), se identificaron un total de 69 secuencias, la mayoría inéditas, y cinco de éstas fueron seleccionadas para posteriores estudios. Dos secuencias identificadas a partir de Ll (P1-Ll-1577 y P2-Ll-1298) y tres a partir de Hp (P4-Hp-1971, P5-Hp-1935 y P6-Hp-1891), conjuntamente con un péptido híbrido constituido por la secuencia de ocellatina 5 y de P2-Ll-1298 e identificado como P3-Ll-2085, fueron sintetizadas en fase sólida por la química Fmoc.