Inhibición de la enzima polifenoloxiadasa extraída de palta por paeonol y por el complejo paeonol:b-ciclodextrina

GISELA MELO; ANAHÍ FUENTES CAMPO ; MATIAS SANCHO; ESTELA GASULL

Mar del Plata

Congreso; XVI Congreso Argentino de Ciencia y Tecnología de los Alimentos.; 2017

Asociación Argentina de Tecnologos Alimentarios

La polifenoloxidasa (PPO) es una enzima presente en los alimentos que cataliza lasreacciones de pardeamiento enzimático, las cuales son responsables de modificar laspropiedades sensoriales y nutricionales de los mismos. La importancia de un estudiofisicoquímico de ésta enzima en alimentos de origen vegetal, radica en la necesidad deencontrar métodos que inhiban la acción de ésta enzima, ocasionando una prolongación dela vida útil de los mismos. La actividad de esta enzima puede ser inhibida por procesosfísicos (calor, microondas) o por inhibidores químicos. En el presente trabajo se estudió lainhibición química de la polifenoloxidasa extraída de palta utilizando agentes de diferentenaturaleza, permitiendo realizar un estudio comparativo sobre la capacidad inhibitoria detres compuestos: Paeonol (2-hidroxi-4-metoxiacetofenona), b-ciclodextrina (bCD), y elcomplejo de inclusión formado por paeonol:b-ciclodextrina. Se realizaron ensayos in vitroutilizando un extracto de enzima de palta (variedad Hass), y se registró la actividad de lamisma frente a distintas concentraciones de estos inhibidores empleado catecol comosustrato. La reacción de oxidación fue analizada mediante espectroscopia UV-visible y eltratamiento de datos fue realizado con la metodología gráfica de Lineweaver Burk. De estamanera se obtuvieron los parámetros cinéticos de velocidad máxima (Vmáx) y y laconstante de Michaelis-Menten (KM) de cada inhibidor. Los resultados obtenidos semuestran en la siguiente tabla para una concentración de inhibidor de 1 mM en todos loscasos.Los valores detallados en la tabla indican que paeonol (compuesto de origen natural) poseela capacidad de inhibir la enzima PPO. Sin embargo, la solubilidad acuosa de estecompuesto es considerablemente baja, razón por la cual debe emplearse etanol comosolvente, lo que no resulta conveniente para el tratamiento sobre alimentos. Por este motivose empleó bCD como agente complejante para mejorar la solubilidad acuosa. El procesode formación del complejo de inclusión entre paeonol y bCD permitió solubilizar el inhibidor en agua y además aumentó el efecto inhibitorio observado sobre la enzima. Los resultados obtenidos cuando se emplea sólo bCD, indican que ésta posee una capacidad de inhibición inferior a la de paeonol libre y a la del complejo de inclusión paeonol:bCD. Por este motivo, la utilización del complejo paeonol:bCD como inhibidor químico de la enzima PPO extraída de palta representa una alternativa válida a los inhibidores químicos empleados en la actualidad.