Fracciones proteicas de Cajanus cajan cultivado en el Nordeste Argentino.

FERNÁNDEZ SOSA E; CHAVES MG; QUIROGA A; AVANZA MV

Cordoba

Congreso; VII Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de Alimentos (CICYTAC 2018).; 2018

Ministerio de Ciencia y Tecnología de Córdoba

Cajanus cajan (CC) es una leguminosa de larga tradición en la culturaagronómica del NEA. En las semillas de leguminosas las fraccionesmayoritarias son Albúmina (Alb) y Globulina (Glb), donde esta últimarepresenta entre 30-80% del total de proteínas. El objetivo de este trabajo fueobtener y estudiar las propiedades fisico-químicas de fracciones proteicasmayoritarias de CC. A partir de la harina de semillas de CC (INTA-Corrientes),se obtuvieron las fracciones Alb y Glb por diferencia de solubilidad. Serealizaron las siguientes determinaciones: a) contenido proteico b)electroforesis en gel de poliacrilamida (SDS-PAGE) sin y con β-ME; c) DSC; d)fluorescencia intrínseca (FI); e) solubilidad (S) en agua, buffer Na2HPO4 50mM(pH 8,0) y buffer Tris-HCl 20mM (pH 8,0); f) cromatografía de exclusiónmolecular (CEM) y cromatografía de intercambio iónico (CII) (gradiente deelución NaCl 0-1M). El contenido proteico de Alb fue 19,25±0,65% y de Glb90,84±2,04%, mientras que la recuperación de proteínas fue mayor para Alb(26%) que para Glb (22%), de acuerdo a la técnica de extracción empleada. Enla electroforesis se observó que Alb y Glb presentaron los polipéptidoscaracterísticos de cada fracción (Alb: 94kDa) estabilizados por uniones S-S. Eltermograma de Glb resultó en un único pico endotérmico con una Temperaturade desnaturalización (Td) de 90,37±0,05oC y un ΔH de 10,28±0,05J/g. En elcaso de Alb dichos parámetros no se pudieron determinar en las condicionesmetodológicas utilizadas. En cuanto a la FI, Alb presentó un λmáx de 347nm, conmayor intensidad que Glb (λmáx 333nm), lo que indica que los residuosaromáticos tienen una exposición diferente al solvente. Mientras que para Albla estructura sería más abierta y flexible permitiendo la exposición de los restosaromáticos, Glb estaría más plegada presentando una estructura más cerrada.La solubilidad de Alb fue similar en los tres solventes ensayados (71-74%),mientras que Glb fue más soluble en buffer Na2HPO4 (81,90±1,75%) que enagua (21,19±2,74%). Los perfiles cromatográficos obtenidos por CEM muestranque Glb presenta agregados solubles de alto peso molecular que eluyen en elvolumen muerto de la columna y especies de mayor tamaño molecular que lospresentes en la Alb. En la CII, se observó que los polipéptidos de Alb eluyerona menor concentración de NaCl que aquellos presentes en Glb, dado quepresentan menor carácter acídico. Los resultados encontrados muestrandiferencias en la estructura de las proteínas mayoritarias de CC, que lesconferirían características fisicoquímicas y funcionales diferentes a los aislados proteicos de estas semillas según la proporción en las que se encuentren en la mezcla.