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Se postula que la presencia de antígenos circulantes en suero de pacientes infectados provocaría el daño de células no infectadas debido a la respuesta inmune dirigida contra ellos. Entre las numerosas proteínas de superficie, una glicoproteína específica del estadío trypomastigote, la Tc-85, ha sido involucrada en la adhesión y/o penetración del parásito a la célula huésped. La glicoproteína Tc-85 ha sido identificada entre los compuestos que son liberados al medio de cultivo en forma de vesículas. El estudio de la cadena N-glicosídica de la proteína de parásitos mostró la presencia de una cadena compleja conteniendo ácido siálico, fucosa y gala(1-3)gal. Con el objeto de comparar esta cadena con la de la proteína liberada al medio se separó el mismo, se liofilizó y la glicoproteína Tc-85 fue purificada por cromatografía de afinidad. La misma se desialidó y las cadenas N-glicosídicas fueron liberadas con endo N-acetilglucosaminidasa F, marcadas por reducción con NaB3H4 y purificadas por BioGel P2. El análisis por cromatografía de intercambio aniónico de alta resolución (HPAE-PAD) del producto marcado obtenido, permitió la separación de 3 oligosacáridos ( NG1, NG2 y NG3) de tiempos de retención menores que el obtenido de parásitos. La hidrólisis de cada una de las cadenas con diferentes enzimas mostró que mientras que las tres cadenas fueron hidrolizadas con amanosidasa, sólo NG3 mostró ser sustrato de a-galactosidasa. Estas observaciones indican que, en el proceso de vesiculación, actuarían ciertas enzimas que modifican las cadenas N-glicosídicas de la proteína. Se han observado anteriormente, también diferencias entre los componentes lipídicos del medio con respecto a los del parásito.

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