INFLUENCIA DE LA TUBULINA ACETILADA SOBRE LA ACTIVIDAD Ca+2-ATPasa DE MEMBRANA PLASMATICA

MONESTEROLO NE; CAMPETELLI AN; PREVITALI G; CASALE CH

Villa Giardino

Congreso; Sociedad de Biología de Córdoba; 2005

Sociedad de Biología de Córdoba

En estudios previos se demostró que la tubulina acetilada se asocia con la Na+,K+-ATPasa inhibiendo su actividad enzimática y que la disociación del complejo restablece su actividad. En este trabajo mostramos que un comportamiento similar es observado con la Ca+2-ATPasa de membrana plasmática (PMCA). Los estudios fueron realizados mediante el empleo de sinaptosomas de cerebro de rata y células COS en cultivo. Los resultados obtenidos indican que: 1) a mayor cantidad de tubulina unida a la enzima, menor actividad enzimática; 2) la activación de la enzima por etanol al 1%, conduce a una disminución de la cantidad de tubulina unida a la enzima; 3) el agregado de tubulina a preparados de sinaptosomas inhibe la actividad enzimática de la PMCA, la cual es recuperada por el agregado de etanol. Estos cambios de la actividad enzimática van acompañados de, respectivamente, mayor y menor cantidad de tubulina unida a la enzima; 4) en células COS, el complejo tubulina acetilada/PMCA es disociado a medida que se incrementa la concentración de etanol en el medio de incubación; 5) la PMCA de un preparado de proteínas de membranas de cerebro solubilizadas en detergente es precipitada por tubulina unida a esferas de Sepharosa. Estos resultados muestran que la tubulina acetilada interacciona físicamente con PMCA inhibiendo su actividad, y que el complejo tubulina acetilada/PMCA puede ser disociado por etanol con recuperación de la actividad enzimática de la PMCA.