INVESTIGADORES
CAMPETELLI Alexis Nazareno
congresos y reuniones científicas
Título:
REGULATION OF P-ATPASES BY INTERACTION WITH ACETYLATED TUBULIN
Autor/es:
CAMPETELLI, A; SANTANDER, V; CASALE, C; MONESTEROLO, N; PREVITALI, G; ARCE, C; BARRA, H
Lugar:
Huerta Grande, Cordoba
Reunión:
Congreso; Primera Reunion de las Sociedades de Biologia de Argentina; 2007
Institución organizadora:
Sociedades de Biologia de Cordoba, Rosario y Cuyo.
Resumen:
La tubulina, proteína globular de 55 kDa, es constituyente de uno de
los principales componentes del citoesqueleto, los microtúbulos. A pesar
de ser una proteína soluble, una proporción de esta tubulina es capaz de
unirse a diferentes proteínas integrales de membrana mostrando así un
comportamiento hidrofóbico que no se observa con la tubulina citosólica.
Entre las proteínas de membrana que se ha demostrado que tienen la
capacidad de unir la tubulina a la membrana se encuentran diferentes
miembros de las P-ATPasas, estas son la Na+,K+-ATPasa de membrana
plasmática de cerebro, la H+-ATPasa de membrana plasmática de S.
cerevisiae y Ca+2-ATPasa de membrana plasmática de sinaptosomas de
cerebro. Las P-ATPasas, llamadas así porque se autofosforilan durante
el ciclo de hidrólisis de ATP, son enzimas integrales de membrana que
usan la energía de hidrólisis del ATP para transportar iones hacia o fuera
de la célula. La naturaleza de las fuerzas que mantienen la asociación
de tubulina con las ATPasas no queda clara, sin embargo, tratamientos
con 2 M NaCl, no suprimen esta interacción hecho que indica que es
poco probable que las proteínas estén unidas a través de uniones
iónicas. Otro aspecto poco claro de esta interacción es si el complejo
tubulina/Na+,K+-ATPasa está constituido únicamente por estas dos
proteínas o si existen componentes adicionales en él. Sin embargo, en
cualquiera de los dos casos queda claro que tubulina es capaz de
interaccionar con la ATPasa.
Debido a la relevancia fisiológica de estas P-ATPasas, la regulación
de su actividad enzimática ha sido extensamente estudiada, por lo que el
hallazgo de la interacción de tubulina con las P-ATPasas de membrana,
nos llevó a investigar el efecto de dicha asociación sobre la actividad
enzimática, los resultados encontrados revelaron que la actividad
ATPasa es inhibida por tubulina. Sobre la base de estos antecedentes
nos planteamos como objetivo para el presente trabajo estudiar el
mecanismo de regulación de las (Na+,K+-), H+- y Ca2+-ATPasas que
involucra la interacción con tubulina.
