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Parte de la tubulina de membrana de cerebro puede ser aislada unida a la subunidad  de la Na+,K+-ATPasa (Alonso et al. Biochem. Biophys. Res. Commun., 253:824-827, 1998). Esta tubulina, está constituida principalmente por el isotipo acetilado. La asociación de la tubulina acetilada (TA) con la Na+,K+-ATPasa inhibe, in vitro e in vivo, la actividad de esta enzima, observándose una correlación directa entre el grado de inhibición y la cantidad de TA unida (Casale et al. Mol. Cell. Biochem., 216:85-92, 2001 y FEBS Lett., 534:115-118, 2003). Recientemente, nosotros encontramos que la TA es capaz de inhibir, in vitro, también a la H+-ATPasa de membrana plasmática de S. cerevisiae (Casale y col.; SAB, 2003). Mediante el empleo de membrana plasmática de S. cerevisiae, en esta comunicación mostramos que: a) la inhibición producida por TA de cerebro sobre la H+-ATPasa, medida por su capacidad de hidrolizar 32P-ATP, va acompañada de un incremento en la cantidad de TA unida a la membrana y b) el efecto de la TA sobre la enzima es inhibido por ATP a concentraciones entre 0,1 y 0,5 mM. En experimentos in vivo, cuando las células de S. cerevisiae fueron incubadas en presencia de 50 mM Mes-Tris, pH 6.8, conteniendo glucosa, se observó un incremento de la actividad de la H+-ATPasa que fue acompañado de una disminución de la cantidad de TA unida a membrana. Por otra parte, cuando las células fueron incubadas en solución fisiológica conteniendo 10 mM glucosa se observó disminución del pH del medio acompañada de una disminución del contenido de TA de membrana. Estos resultados indican que la actividad de la H+-ATPasa de S. cerevisiae es modulada mediante la asociación/disociación del complejo TA/H+-ATPasa. Este tipo de regulación podría jugar un rol importante en el mantenimiento del pH intracelular.

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