CONICET | Buscador de Institutos y Recursos Humanos

La Organización Mundial de la Salud (OMS) señala la presencia de acrilamida en alimentos como un problema de salud pública. Por esta razón, diversas legislaciones regionales e internacionales han establecido umbrales de detección cada vez más estrictos. La acrilamida se genera como consecuencia de la reacción de Maillard a partir de L-asparagina y los grupos carbonilos de los hidratos de carbono, proceso que tiene lugar a altas temperaturas durante la cocción y fritado de los alimentos. La asparaginasa (E.C. 3.5.1.1) es una enzima con actividad hidrolítica que degrada el aminoácido L-asparagina en aspartato y amonio. En este contexto, el tratamiento de los alimentos con asparaginasa disminuye la carga inicial de dicho aminoácido, lo que se traduce en menores cantidades de acrilamida en el producto final. Otra enzima de interés es la transglutaminasa (E.C. 2.3.2.13), una acil-transferasa que cataliza la formación de un enlace peptídico mediante la transferencia de un grupo amino libre y el grupo γ-carboxamida de dos proteínas para formar una red de entrecruzamientos proteicos. Se propone dicha enzima como aditivo en harinas sin TACC permitiendo imitar la malla de gluten que se forma en los alimentos obtenidos con harinas de cereales como el trigo y la avena, principalmente. En el marco de dichos procesos industriales es que se propone la utilización de enzimas estables a altas temperaturas, o termozimas, con una mayor vida útil y resistencia en las condiciones de dichos procesos. Con este propósito, se realizó un screening de asparaginasas y transglutaminasas a partir de una colección de cepas termófilas aisladas de una zona volcánica de la región antártica (Isla Decepción). Se optimizaron los parámetros de crecimiento de dos especies diferentes de Geobacillus sp. (TD8-1 y TD8-10) utilizando distintas aguas minerales comerciales y naturales como matrices para un medio de cultivo mínimo. Una vez seleccionada la mejor matriz se procedió a su caracterización fisicoquímica (pH, conductividad, concentración de iones, etc). Se cultivaron los microorganismos en las condiciones optimizadas. Los ensayos de actividad enzimática se realizaron con el sobrenadante de cultivo y los extractos celulares. Los mismos se obtuvieron mediante lisis enzimática y física (ultrasonido), evidenciando la calidad de ruptura a través del análisis proteico por el método de Bradford y SDS-PAGE. Se observó que ambas cepas reportaron actividad asparaginasa mediante el ensayo de hidrólisis de L-asparagina a 70 °C, revelando cuantitativamente con el reactivo de Nessler. La cepa TD8-1 presentó una actividad mayor que la TD8-10. La actividad transglutaminasa se evidenció por ensayo de aglutinación de gelatina observándose la formación de un precipitado, producto del entrecruzamiento proteico, en ambos extractos de cepas termófilas.

enviar mensaje