INVESTIGADORES
PASQUINELLI Virginia
congresos y reuniones científicas
Título:
SLPI un nuevo receptor de reconocimiento de patrones soluble.
Autor/es:
SONIA GÓMEZ; VIRGINIA PASQUINELLI; DIEGO GUERRIERI; NANCY L. TATEOSIAN; NICOLÁS O. AMIANO; PAULO C. MAFIA; LORENA CIALELLA; ROSA M. MUSELLA; EDUARDO ABBATE; H. EDUARDO CHULUYÁN; VERÓNICA E. GARCÍA
Lugar:
La Falda, Córdoba
Reunión:
Congreso; LVI Reunión Anual de la SAI; 2008
Institución organizadora:
Sociedad Argentina de Inmunología (SAI)
Resumen:
El inhibidor secretorio de proteasas leucocitaria (SLPI) es un inhibidor de proteasas producido principalmente por células epiteliales. Previamente demostramos que el SLPI posee actividad bactericida sobre Mycobacterium tuberculosis. El objetivo del presente trabajo fue determinar si el SLPI podría actuar como receptor de reconocimiento de patrones para micobacterias. Resultados previos también mostraron que el SLPI se pegaba a la superficie de Mycobacterium bovis- BCG. Sin embargo, desconocíamos si el SLPI se podía unir a cepas virulentas de micobacterias. Inicialmente determinamos la presencia de SLPI sobre la superficie de cepas de M. tuberculosis virulentas obtenidas de pacientes con tuberculosis activa. Para esto, preparados de esputos de pacientes con tuberculosis fueron incubados con un anticuerpo anti-SLPI y luego con un anticuerpo marcado con isotiocianato de fluoresceína (FITC). El análisis microscópico demostró que las micobacterias de los esputos de los pacientes presentaban SLPI sobre ellas. Posteriormente, a fin de identificar el patrón molecular asociado a micobacterias reconocido por el SLPI, realizamos un ensayo de unión in vitro del SLPI a distintas fracciones de la pared de micobacteras. Los resultados mostraron que el SLPI se une principalmente a ManLan (p
