INVESTIGADORES
VILCAES Aldo Alejandro
congresos y reuniones científicas
Título:
REGULACION DE LAS PROPIEDADES DE UNION A MEMBRANA DE PROTEINAS ACILADAS UTILIZANDO UN INHIBIDOR HALOGENADO
Autor/es:
MARIA P. PEDRO; A. ALEJANDRO VILCAES; VANESA M. TOMATIS; RAFAEL G. OLIVEIRA; GOMEZ G.A.; JOSE L. DANIOTTI
Lugar:
La Falda
Reunión:
Jornada; XIX Jornadas Científicas-Sociedad de Biología de Córdoba; 2013
Institución organizadora:
Sociedad de Biología de Córdoba
Resumen:
La unión de palmitatos a residuos cisteínas de proteínas a través
de enlace tioéster (S-acilación) es una modificación posttraduccional
reversible que constituye un importante mecanismo
de asociación de proteínas periféricas a endomembranas. La Sacilación
y la deacilación son catalizadas por aciltransferasas
(PATs) y aciltioesterasas (APTs), respetivamente. El 2-
bromopalmitato (2-BP) es un análogo halogenado de ácido
palmítico comúnmente usado para inhibir la palmitoilación a nivel
celular. Sin embargo, resultados preliminares sugerían que 2-BP
también podría tener efectos sobre el proceso inverso
(deacilación). Por este motivo, investigamos el efecto de 2-BP en
la maquinaria de acilación/deacilación in vivo e in vitro. Se
observó que 2-BP, además de inhibir la actividad PAT in vivo,
afectó el ciclo de acilación de GAP-43 a nivel de la
depalmitoilación, así como la cinética de asociación a membranas
de proteínas mono y diaciladas. In vitro, 2-BP fue capaz de inhibir
la actividad enzimática de APT1 y APT2 purificadas. Además, no
se observó preferencias de APTs sobre sustratos en estado
monomérico o micelar, resultado de significativa relevancia
biológica. Los resultados indican que es factible regular la función
y propiedades de unión de proteínas aciladas a membranas
mediante condiciones controladas de tratamiento con el inhibidor
2-BP.
