INVESTIGADORES
ROJAS Natalia Lorena
congresos y reuniones científicas
Título:
Purificación de una serin proteasa con actividad queratinolítica producida por Paecilomyces lilacinus
Autor/es:
CAVELLO, I. A; ROJAS N.L.; HOURS R.A.; CAVALITTO, S. F
Lugar:
La Plata
Reunión:
Simposio; II Simposio Argentino de Procesos Biotecnológicos; 2012
Institución organizadora:
CINDEFI
Resumen:
La queratina es una proteína insoluble, altamente resistente a la degradación debido a su
empaquetamiento globular por medio de puentes disulfuro inter e intracatenarios. Esta proteína se encuentra formando parte de pelos, uñas, cuernos y plumas, todos ellos producidos en grandes cantidades como residuos de las industrias agropecuarias. En la naturaleza, esta proteína es degradada por ciertos hongos y bacterias conocidas como keratinoliticos gracias a la producción de proteasas llamadas keratinasas. Paecilomyces lilacinus (Thom) Samson LPS#876, una cepa fúngica aislada del suelo del bosque de La Plata, Pcia de Buenos Aires, produce actividad proteasa cuando crece en un medio mineral mínimo en presencia de un residuo queratínico conocido como residuo pelo.
En este trabajo se presenta la purificación y caracterización parcial de ésta proteasa.
