INVESTIGADORES
RAIGER IUSTMAN Laura Judith
congresos y reuniones científicas
Título:
Estudio de modificaciones post-traduccionales de las proteínas del complejo antena de Rhodovulum sulfidophilum
Autor/es:
LAURA J. RAIGER-IUSTMAN; NORMA L. KERBER; NORMA L. PUCHEU; AUGUSTO F. GARCIA
Lugar:
Buenos Aires
Reunión:
Jornada; III Jornadas Rioplatenses de Microbiología; 1997
Resumen:
Rhodovulum
sulfidophilum pertenece al grupo
de las bacterias púrpuras fotosintéticas que habitan normalmente aguas marinas,
pudiendo crecer en forma autótrofa (en anaerobiosis y luz) como quimiotrófica
(en aerobiosis y oscuridad) al igual que la mayoría de las bacterias
fotosintéticas de este grupo la membrana plasmática posee invaginaciones, en
este caso son de forma vesicular. En
estas membranas se insertan los complejos pigmento-proteína responsables de la
recolección de luz )complejo antena o LH), asi como el centro de reacción.
Este microorganismo posee
dos unidades LH: LHI (o B880), la más cercana al centro de reacción y LH2 (o
B800-850) que es más periférica. Cada LH está compuesta por dos tipos de
proteínas que unen pigmentos cuyos pesos moleculares varían entre 4 y 8 kDa.
Según a que LH pertenezcan llevan el nombre de alfa 1, beta 1, o alfa2, beta 2.
Después de una rotura con
presa de French se obtienen 2 fracciones: una pesada correspondiente a la
membrana citoplasmática y otra liviana correspondiente a las invaginaciones.
Según estudios realizados en otras bacterias púrpuras como Rb. capsulatus,
la fracción pesada contiene sitios de iniciación de síntesis de membrana
intracitoplasmáticas y son el sitio inicial de incorporación de 32P durante la
inducción del aparato fotosintético, mientras que la fracción liviana contiene
las membranas intracitoplasmáticas maduras.
En este trabajo se
investiga la fosforilación de las
proteínas del complejo antena en este microorganismo.
Por Western blot se
observa que una proteína de aprox. 8
kDa es fosforilada en treonina. Esta seria, por su ubicación en las
electroforesis en geles de poliacrilamida, una de las proteínas beta. Los
estudios realizados en mutantes LH2- y columnas de afinidad demuestran que se
trata de beta 2.
La fosforilación de dicha
proteína difiere según la cantidad de luz y de oxigeno en la que crece, así
como en que fracción de la membrana se ubica, disminuyendo notablemente la
actividad especifica de la marca en las membranas maduras cuando las células
crecen en condiciones fotosintéticas