Estudio de modificaciones post-traduccionales de las proteínas del complejo antena de Rhodovulum sulfidophilum

LAURA J. RAIGER-IUSTMAN; NORMA L. KERBER; NORMA L. PUCHEU; AUGUSTO F. GARCIA

Buenos Aires

Jornada; III Jornadas Rioplatenses de Microbiología; 1997

Rhodovulum sulfidophilum pertenece al grupo de las bacterias púrpuras fotosintéticas que habitan normalmente aguas marinas, pudiendo crecer en forma autótrofa (en anaerobiosis y luz) como quimiotrófica (en aerobiosis y oscuridad) al igual que la mayoría de las bacterias fotosintéticas de este grupo la membrana plasmática posee invaginaciones, en este caso son de  forma vesicular. En estas membranas se insertan los complejos pigmento-proteína responsables de la recolección de luz )complejo antena o LH), asi como el centro de reacción. Este microorganismo posee dos unidades LH: LHI (o B880), la más cercana al centro de reacción y LH2 (o B800-850) que es más periférica. Cada LH está compuesta por dos tipos de proteínas que unen pigmentos cuyos pesos moleculares varían entre 4 y 8 kDa. Según a que LH pertenezcan llevan el nombre de alfa 1, beta 1, o alfa2, beta 2. Después de una rotura con presa de French se obtienen 2 fracciones: una pesada correspondiente a la membrana citoplasmática y otra liviana correspondiente a las invaginaciones. Según estudios realizados en otras bacterias púrpuras como Rb. capsulatus, la fracción pesada contiene sitios de iniciación de síntesis de membrana intracitoplasmáticas y son el sitio inicial de incorporación de 32P durante la inducción del aparato fotosintético, mientras que la fracción liviana contiene las membranas intracitoplasmáticas maduras. En este trabajo se investiga la fosforilación de  las proteínas del complejo antena en este microorganismo. Por Western blot se observa que una proteína de aprox.  8 kDa es fosforilada en treonina. Esta seria, por su ubicación en las electroforesis en geles de poliacrilamida, una de las proteínas beta. Los estudios realizados en mutantes LH2- y columnas de afinidad demuestran que se trata de beta 2. La fosforilación de dicha proteína difiere según la cantidad de luz y de oxigeno en la que crece, así como en que fracción de la membrana se ubica, disminuyendo notablemente la actividad especifica de la marca en las membranas maduras cuando las células crecen en condiciones fotosintéticas