INVESTIGADORES
ANDRADA Matias Fernando
congresos y reuniones científicas
Título:
Simulaciones de Dinámica Molecular de los cambios conformacionales de Bilirrubina en su unión a Albúmina
Autor/es:
ESTEBAN VEGA-HISSI ; MATÍAS ANDRADA ; GRACIELA ZAMARBIDE ; MARIO ESTRADA
Lugar:
Córdoba
Reunión:
Congreso; XVII Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica; 2011
Institución organizadora:
Universidad Nacional de Córdoba
Resumen:
Bilirrubina no conjugada (UCB, isómero biosintético 4Z, 15Z-bilirrubina-IXα), producto final del catabolismo del grupo hemo de las hemoproteínas [1], adopta una conformación plegada, ridge-tile, en la que cada grupo ácido propiónico (o propionato) establece uniones hidrógeno con las dipirrinonas opuestas [2]. A pH fisiológico (pH 7.4) se cree que la forma predominante es la dianiónica la cual conservaría la conformación plegada. La concentración de bilirrubina en plasma es normalmente baja y se encuentra principalmente unida a albúmina [5] estableciéndose un equilibrio dinámico entre la forma unida y la forma libre la cual puede difundir a los tejidos. En casos de hiperbilirrubinemia graves la capacidad de unión de la albúmina se excede y la molécula atraviesa la barrera hemato-encefálica provocando daño neurológico permanente. En este trabajo se estudió mediante simulaciones de dinámica molecular los cambios conformaciones de UCB unida a HSA en los dos sitios propuestos experimentalmente (subdominios IIA y IB).
