Incremento de la actividad de proteínas tirosina fosfatasas .(PTP) por acción de ACTH

CRISTINA PAZ, FABIANA CORNEJO MACIEL, M. VICTORIA GUASTAVINO. CECILIA PODEROSO Y E. J. PODESTÁ.

Mar del Plata, Buenos Aires

Congreso; XLII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Investigación Clínica; 1997

SAIC

La regulación hormonal de la esteroidogénesis involucra procesos de fosfo-desfosforilación de proteínas. En este contexto se ha colocado énfasis en el estudio de serina/treonina quinasas o fosfatasas, sin embargo no se conoce el papel de PTP y su regulación hormonal en estos sistemas. El objetivo de este trabajo fue investigar la regulación hormonal de PTP en la fracción soluble de zona fasciculata de glándula adrenal. La actividad de fosfatasa se midió determinando el nitrofenolato liberado (P.Cirri y col., 1995 BBActa, 1243:129) en ausencia o presencia de vanadato. ACTH (200 mg/kg de peso) incrementó significativamente (P<0,05) la actividad de PTP respecto de la inyección con salina (C) : 34±6 vs. 215±pmoles/30 min/mg de proteínas (ACTH vs. C). Los mismos resultados fueron observados por estimulación "in vitro" con ACTH (5 nM) u 8Br-AMPc (10 -5M) : C= 25±8; ACTH= 39±5, (P<0,05); 8Br.AMPc 62±2, (P<0,0001). Estos resultados se confirmaron calculando también la actividad de fosfatasa sensible a molibdato y N-etilmaleimida. Estos datos muestran por primera vez que ACTH y AMPc promueven la activación de PTP en ZF de adrenal y se correlacionan con experimentos realizados en el laboratorio donde inhibidorcs de PTP bloquean la estimulación hormonal de la esteroidogénesis.