Modelado in silico de la interacción entre la proteína VP$ de la cápside de Triatoma Virus y una membrana biológica.

JUAN FRANCISCO VISO; FERNANDO ZAMARREÑO; MARÍA JULIA AMUNDARAIN; DIEGO MARCELO GUÉRIN AGUILAR; MARCELO DANIEL COSTABEL

Bahía Blanca

Congreso; 12vo Congreso Regional de Física y Aplicación a la Materia Condensada; 2014

TREFEMAC

El virus del Triatoma (TrV), es un virus patógeno natural de la vinchuca, el insecto vector de la Tripanosomiasis Humana o Mal de Chagas. Por esta razón resulta interesante estudiar la cápside viral que recubre el material genético del virus ya que las cápsides están altamente ligadas al proceso de infección viral. La cápside del virus de TrV forma una estructura icosaédrica formada por múltiples copias de 4 proteínas (VP1, VP2, VP3 y VP4) [1] . De la resolución de la estructura cristalográfica se observa que solo las tres primeras proteínas forman parte de la estructura de la cápside, mientras que la cuarta se ubica dentro de la cápside pero no adopta una estructura cristalina. En experimentos recientes se observa que VP4 interactúa con membranas formando poros permitiendo el ingreso de material externo a la célula (datos no publicados), lo cual podría estar ligado al proceso de infección del virus. A partir de estos resultados es que se realizaron simulaciones por dinámica molecular para observar como es la interacción de VP4 con membranas.