Proteínas de unión de penicilina en mutantes Dicloxacilina resistentes de Listeria monocytogenes.

GUTKIND G; MOLLERACH M; DE TORRES RA

Buenos Aires

Congreso; IV Congreso Argentino de Microbiología; 1985

Asociación Argentina de Microbiología

En el presente trabajo se determinó la presencia de siete proteínas con capacidad para unir covalentemente Penicilina en membranas de Listeria monocytogenes, con los siguientes pesos moleculares aparentes: 76000; 74000; 64000;61500; 47000; 34500 y 20000. Con el objeto de ubicar las PBP´s en el esquema de la fisiología bacteriana, asignándoles una determinada actividad enzimática, y de establecer su relación con la acción letal de la penicilina, se seleccionaron mutantes resistentes a Dicloxacilina. La distinta susceptibilidad a dichos agentes podría permitir correlacionar un posible cambio de afinidad del blanco molecular con la inhibición de alguna actividad enzimática. A tal fin se comparó el perfil del PEP´s de la cepa original con el de las mutantes resistentes de ella derivadas. Se evaluaron las alteraciones morfológicas que van apareciendo a lo largo del tiempo, por el agregado de distintos antibióticos B-lactámicos en dosis inhibitorias y subinhibitorias a los microorganismos en fase de crecimiento exponencial. Se compararon las mutantes con la cepa original mediante microscopía de campo oscuro y microscopía electrónica de barrido, observándose diferencias significativas entre ellas. Las concentraciones de 125 I-Penicilina X necesarias para semisaturar algunas de las PBP´s son de la misma magnitud que las necesarias para inhibir y/o matar (CIM o CEM) a los microorganismos o para afectar la morfología induciendo la aparición de diferentes formas de filamentación. Algunas de las cepas salvajes y mutantes resistentes son tolerantes a ciertos antibióticos B-lactámicos, lo que requiere un mayor control de laboratorio de las infecciones causadas por estos microorganismos. En ninguna de las cepas se pudo detectar actividad de B-lactamasa.