Evidencias del rol de la fosfoirlación de TGBp1 sobre la movilización del Potato virus X

MÓDENA N., MENTABERRY A. AND ZELADA A.

Villa Carlos Paz, Córdoba, Argentina

Congreso; XIII congreso Latinoamericano de Fitopatología; 2005

El virus X de la papa (PVX, potexvirus) es un virus a ARN, cuyo genoma codifica una replicasa viral, tres proteínas de movimiento (MPs: TGBp1, TGBp2 y TGBp3) y la cápside viral (CP). Diferentes líneas de investigación sugieren que la fosforilación de las proteínas virales podría regular la replicación y la movilización viral. En nuestro laboratorio hemos demostrado que la proteína TGBp1 es fosforilada in vitro e in situ por una quinasa celular con característica de caseína quinasa 2 (CK2). Esta actividad quinasa se encuentra presente tanto en extractos de plantas de tabaco no infectadas como en extractos de plantas infectadas con PVX. La determinación de los fosfoaminoácidos presentes en la TGBp1 fosforilada demostró que dicha proteína es fosforilada en residuos serina y treonina. La comparación de la secuencias de las TGBps de distintos potexvirus nos permitió identificar dos posibles sitios de fosforilación altamente conservados: Thr 193 y Thr 215. Con el objetivo de determinar el efecto de la fosforilación de la TGBp1 sobre la movilización viral se construyeron  PVX mutantes por mutagénesis dirigida, en los cuales las Thr193 y Thr215 fueron modificadas a alanina. Resultados preliminares muestran que los PVX mutantes son capaces de replicarse, sin embargo, no son capaces de producir infecciones sistémicas con la misma eficiencia que el PVX salvaje. Estos resultados sugieren que los residuos Thr 193 y Thr 215 son importantes en la función de movilización de la TGBp1.