Estudios espectrofotométricos de la oxidación de fenol con H2O2 en presencia de 4-aminoantipirina catalizada por un complejo dinuclear de Mn(III) como modelo biomimético de peroxidasas

BIAVA, HERNAN; SIGNORELLA, SANDRA

San Nicolás

Workshop; Workshop de Metaloproteínas artificiales y complejos de coordinación biomiméticos; 2006

Depto. Fisicoquímica - UBA

Las peroxidasas son enzimas que catalizan la oxidación de sustratos orgánicos con peróxido de hidrógeno como oxidante. Estas enzimas han sido utilizadas para catalizar la oxidación de distintos tipos de sustratos, ya sea con fines de detoxificación, tratamiento de efluentes y contaminantes, determinaciones analíticas, oxidación de lignina durante el blanqueo del papel, etc. Todos estos sustratos tienen en común la presencia de grupos fenólicos en su estructura. Sin embargo, el alto costo de las enzimas y su inestabilidad bajo ciertas condiciones ha impulsado el desarrollo de catalizadores alternativos. El desarrollo de nuevos catalizadores que sean capaces de degradar estas moléculas constituye un gran desafío para la química bioinorgánica. En este sentido, hemos estudiado la capacidad de un nuevo complejo dinuclear de manganeso para catalizar la oxidación del fenol en medio acuoso a pH=9. Este complejo deriva del ligando  heptadentado 1,5-bis(2-hidroxibencil-2-metilpiridil)-3-pentanol (H3L) y presenta BPh4- como contraión. La reacción de oxidación de fenol en presencia de 4-aminoantipirina con H2O2 catalizada por [Mn2L(m-OCH3)(m-OAc)]+  genera un producto coloreado con un lmáx = 505 nm que puede seguirse espectrofotométricamente. La mezcla de fenol, 4-aminoantipirina y H2O2 en buffer borato (pH=9) demostró ser estable aún luego de 24 hs. Si a la solución anterior se le añade una solución metanólica del complejo, se observa inmediatamente el desarrollo de color, poniendo de manifiesto la oxidación del fenol presente.