Evaluacion Supramolecular de la Proteina Gliadina

HERRERA GEORGINA; VEUTHEY TANIA V; DODERO VERONICA I

Mar del Plata

Simposio; XIX Simposio Nacional de Quimica Organica; 2013

La proteína gliadina está presente en el trigo, avena, cebada y centeno. Se sabe que esta proteína, y los péptidos generados por su incompleta degradación intestinal, producen un incremento de la permeabilidad intestinal. 1 En individuos susceptibles, es capaz de desarrollar alergia, sensibilidad o en el peor de los casos una enfermedad autoinmune conocida como celiaquía. 2,3 Teniendo en cuenta la importancia que presenta el pH en el proceso de la digestión, decidimos realizar la evaluación supramolecular de esta proteína a pH 3 y 7. Para ello, utilizamos espectroscopia UV-Vis y fluorescencia de estado estacionario así como también dispersión de luz dinámica (DLS). La visualización de los agregados se llevó a cabo utilizando microscopía óptica (MO) y de barrido (SEM). Si bien se conoce que esta proteína es capaz de formar agregados de elevado peso molecular, no se ha realizado una caracterización previa de los mismos. A través de una estrategia fisicoquímica, ha sido posible establecer parámetros termodinámicos y de autoorganización molecular. Detectamos por DLS, que a pH 3.0 el sistema presenta una elevada polidispersidad característica de un sistema dinámico mientras que a pH 7.0, la distribución de tamaños es más uniforme en el orden de 1.5 μm. Utilizando MO y SEM hemos observado que mientras a pH 3.0 los agregados son de tipo planar, a pH 7.0 el radio de curvatura es tal que se favorece la formación de vesículas esféricas (Fig. 1). La existencia de vesículas ha sido confirmada además por experimentos de fluorescencia, utilizando como sonda rodamina B, la cual es capaz de insertarse en bicapas formadas por proteínas. 4 El comportamiento anfipático, el tamaño y forma de los agregados de esta proteína podría ser interesante en el entendimiento de la inusual resistencia a la proteólisis y su interacción con membranas celulares