AUTOENSAMBLADOS DE LA PROTEÍNA GLIADINA MODULADOS POR EL PH.

HERRERA, M.G;VEUTHEY, T; DODERO, V.I.

Mar del Plata

Simposio; Simposio Argentino de Química Orgánica; 2013

TITULO: AUTOENSAMBLADOS DE LA PROTEÍNA GLIADINA MODULADOS POR EL PH. María G.Herrera, Tania Veuthey y Verónica I. Dodero . INQUISUR- CONICET, Departamento de Química, Universidad Nacional del Sur, Bahia Blanca, 8000, Argentina , e-mail: georgina.herrera@uns.edu.ar ; verónica.dodero@uns.edu.ar, Intolerancia al gluten,Gliadina, Ensamblados Proteicos, Introducción La proteína gliadina, es conocida por ser la responsable del desarrollo de alergias, sensibilidad al gluten y enfermedad celíaca, en individuos susceptibles1,2. Se sabe que esta proteína, y los péptidos generados por su incompleta degradación intestinal, producen un incremento de la permeabilidad intestinal3. Teniendo en cuenta la importancia que presenta el pH en el proceso de la digestión, decidimos realizar evaluaciones de la gliadina en diferentes condiciones de pH. Actualmente, estamos realizando evaluaciones de las propiedades de este sistema, con el objetivo de obtener información fisicoquímica que ayude a dilucidar los factores que contribuyen al desarrollo de esta patología. Resultados Se realizó soluciones de gliadina a pH 3 y 7. Las mismas se evaluaron mediante UV-Vis y Fluorescencia de estado estacionario, observándose una exposición diferencial de los residuos aminoacídicos a ambos pHs. Por otro lado se realizaron Microscopías Electrónicas de barrido (SEM) y Dispersión de Luz de Dinámica (DLS), observándose agregados esféricos en ambos casos. Micrografías SEM de las soluciones de proteína gliadina a: (A) pH3 y (B) pH7. Discusión y Conclusiones Los resultados obtenidos nos permiten observar que el sistema estudiado es capaz de formar ensamblados esféricos similares a vesículas. En base a los resultados hallados podemos concluir que este sistema proteico complejo es estable y tiene la capacidad de autoasociarse a distintos pHs. Estas propiedades son importantes desde el punto de vista fisiológico, ya que puede ser una probable causa de su incompleta degradación durante el proceso digestivo. Referencias: 1- Rubio-Tapia, A.; Murray, J. A. Curr opin gastroenterol 2010, 26, 116-122. 2- Hadjivassiliou, M.; Williamson, C. A.; Woodroofe, N. Trends in immunol 2004, 25, 578-582. 3- Clemente, M. G.; De Virgiliis, S.; Kang, J. S.; Macatagney, R.; Musu, M. P.; Di Pierro, M. R.; Drago, S.; Congia, M.; Fasano, A. Gut 2003, 52, 218-223.