LA ENZIMA CONVERTIDORA DE ANGIOTENSINA (ECA) Y ENDOPEPTIDASA NEUTRA (NEP) ACTÚAN COMO VÍAS DE BIOTRANSFORMACIÓN DE CALIDINA (KD) EN VENA UMBILICAL HUMANA (VUH).

SANTÍN VELAZQUE NL, KILSTEIN Y, ARMESTO A, COSENTINO B, BASTOS PARRONDO B, ERRASTI A, NOWAK W.

Corrientes.

Congreso; XLVI Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Farmacología Experimental.; 2014

Sociedad Argentina de Farmacología Experimental.

Las cininas son péptidos sintetizados localmente mediante estímulos inflamatorios que exhiben un amplio espectro de acciones que incluyen contracción del musculo liso vascular, aumento de la permeabilidad vascular, vasodilatación y nocicepción. Las cininas ejercen sus efectos mediante dos subtipos de receptores B1y B2,siendo los agonistas endógenos para el receptor B2 la bradicinina y KD. Estos péptidos son clivados por metalopeptidasas. Resultados presentados previamente sugieren que ECA y NEP participan en la inactivación biológica de KD en VUH con endotelio. El objetivo fue continuar la evaluación de la relevancia funcional de estas enzimas en la regulaciónde las respuestas contráctiles a KD en VUH. Para ello se utilizó la técnica de órgano aislado en anillos de VUH con (E+) y sin (E-) endotelio y luego de 2 h de incubación se realizaron curvas concentración respuesta (CCR) a KD y FR190997 (agonista resistente a la degradación por ECA y NEP) en presencia o ausencia de inhibidores selectivos. Se observó potenciación de la respuesta a KD en anillos E-en comparación con anillos E+ (pCE50E+: 8.69±0.03, E-: 8.90±0.04; p