INVESTIGADORES
DAMIANO Alicia Ermelinda
congresos y reuniones científicas
Título:
Caracterización y regulación por el citoesqueleto de actina de un canal iónico permeable al sodio del riñón murino.
Autor/es:
CARATINO, MARCELO; DAMIANO ALICIA E; TIMPANARO, GUSTAVO; CATANZARO, O; CANTIELLO, HORACIO F
Lugar:
Mar del Plata
Reunión:
Congreso; Reunion anual de la Sociedad Argentina de Investigación Clinica; 1999
Institución organizadora:
SAIC
Resumen:
El túbulo proximal del riñón es responsable del mayor porcentaje de reabsorción renal de sodio. Sin embargo, los canales permeables al sodio de esta región del nefrón no han sido previamente descriptos en detalle. El objetivo del presente trabajo fue determinar la presencia de canales iónicos apicales de corteza renal involucrados en el movimiento de sodio en condiciones normales y su regulación por el citoesqueleto de actina. Membranas celulares apicales de la corteza renal aisladas de ratones fueron obtenidas por precipitación con MgCl2 y centrifugación diferencial; y reconstituidas en un sistema de membranas lipídicas para la observación de canales iónicos. En 12 experimentos donde la actividad espontánea de canales iónicos no fue observada, la adición de una concentración polimerizante de G-actina (1 mg/ml), indujo y/o estimuló la actividad de canales permeables al sodio. En estas condiciones la activación por actina es transitoria, lo que es consistente con una inhibición del canal cuando los filamentos de actina alcanzan cierta longitud. Los canales presentaron una conductancia de 7-12 pS en presencia de un gradiente de sodio (en mM) de 200:20. La presencia de Apx, un canal epitelial regulado por actina que fue recientemente aislado del epitelio tubular renal de Xenopus laevis, fue también demostrada en membranas renales de ratón. La proteína mamífera equivalente al Apx anfibio tendría un peso molecular aparente de 105 kDa. En síntesis, este estudio determina la presencia de un canal iónico permeable al sodio cuya actividad estaría regulada por el citoesqueleto de actina en el nefrón murino. La posible asociación estructural entre un Apx mamífero y los canales observados requerirá futuros estudios.