Estudio por EPR de interacciones entre centros metálicos en metaloenzimas. Poster.

GUILLERMO I. BARRERA; PABLO GONZALEZ; ALBERTO C. RIZZI; CARLOS D. BRONDINO

Salta - Argentina

Congreso; XVI Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica; 2009

AAIFQ

APS reductasa (adenosine 5´-phosphosulfate, EC 1.8.99.2) es unaenzima presente en bacterias reductoras del sulfato pertenecientes al géneroDesulfovibrio. Forma parte de un complejo enzimático que utiliza al sulfato comoaceptor final de electrones en el proceso repiratorio. Esta enzima reduce al sulfato,disponible bajo la forma de AdoPSO4 (forma activa del sulfato), liberando sulfito y AMPal medio1. Este proceso permite incorporar al azufre en las vías metabólicas de estosmicroorganismos. La proteína está compuesta por 2 subunidades con pesosmoleculares de 75 y 16 kDa. La subunidad mayor contiene en su estructura unamolécula de FAD unida en forma no covalente y la menor 2 clusters del tipo [4Fe4S]involucrados en la transferencia de electrones entre sustratos y productos. Estosclusters presentan al azufre coordinado con residuos de cisteína de la cadenapolipeptídica. En este trabajo se presenta la aracterización cinética y espectroscopica mediante Uv-vis y EPR de los centros redox presentes en la enzima APS reductasa