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La pepsina, obtenida habitualmente de estómago porcino, es una proteasa de gran aplicación industrial. Su producción de origen ictícola es de reciente desarrollo a nivel mundial, no habiendo estudios de este tipo en nuestro país. El objetivo de este trabajo fue iniciar la caracterización de un extracto de esta enzima, obtenido de vísceras de pacú (Piaractus mesopotamicus) a fin de reunir información para su futuro aislamiento y purificación. Para ello se evaluó el efecto del pH y de la temperatura sobre la actividad enzimática del extracto y se lo comparó con pepsina comercial, de origen porcino. La mucosa de estómago de ejemplares de pacú fue sometida a tratamiento con solución tamponada ácida (pH 2) para extraer y activar el pepsinógeno a pepsina. Para evaluar la actividad se empleó solución de hemoglobina como sustrato, según método de Anson y Mirsky. Se midió la actividad de la mezcla de extracto/sustrato sometida a diferentes temperaturas de incubación (de 0° a 80°C), informándose la actividad relativa porcentual, considerando 100% la máxima actividad registrada. De igual modo se estudió la pepsina comercial. Para estudiar el efecto del pH, la mezcla pepsina/hemoglobina se preparó en diferentes soluciones tamponadas, cubriendo un rango de pH desde 1 hasta 8, para luego realizar la determinación enzimática. El extracto de pepsina de pacú y la enzima comercial mostraron un comportamiento similar frente al pH del medio, con máxima actividad a pH cercanos a 2, e inactivándose ambas a pH superiores a 5. Sin embargo las enzimas se diferenciaron en su actividad enzimática frente a la temperatura de incubación, con mayor tolerancia a las altas temperaturas por parte de la pepsina comercial, mientras que la pepsina de pacú mostró ser sensiblemente más activa que la porcina a bajas temperaturas. Esta propiedad le otorga a la pepsina de pacú gran valor tecnológico por ser activa bajo ciertos procesos enzimáticos industriales que requieren ambientes refrigerados.