Purificacion de b-lactoglobulina de suero lacteo mediante la formacion de un complejo con alginato

JOSE ANTONIO RAMIREZ PASTOR; PAOLA TORRES; CLAUDIO F. NARAMBUENA; VALERIA BOERIS

San Miguel de Tucuman

Congreso; 101 Reunión Asociación de Física Argentina; 2016

Asociación de Fisica Argentina

Las protenas del suero lacteo se destacan por su elevado valor biologico y por su contenido de aminoacidos esenciales. La -lactoglobulina (BLG) es el componente principal del suero lacteo.Una propuesta interesante es obtener concentrados de esta protena utilizando polisacaridos como el alginato. Este polisacarido es capaz de ionizarse en solucion acuosa y adquirir carga electrica, por lo tanto actua como un polielectrolito (PE). Los PE se destacan por la capacidad para coacervar protenas. Nos enfocaremos en las contribuciones electrostaticas, dado que tanto el AL como la BLG tienen numerosos grupos ionizables. Usaremos el metodo de monte carlo y un modelo de grano grueso para los monomeros del alginato, los aminoacidos y los iones peque~nos. El solvente (agua) va a ser modelado en terminos de un continuo dielectrico. La BLG va aser aproximada por un cuerpo rgido utilizando datos estructurales obtenidos el PDB. La cargaactual sobre un residuo de aminoacido depende del pH, esto sera tomado en cuenta en el esquemasemigrancanonico para titular estos aminoacidos. El punto isoelectrico de la protena calculado mediante las simulaciones de monte carlo es aproximadamente 4.7 que concuerda con el valor experimental. Se forma el complejo a pH menores al punto isoelectrico de la protena, dado que esta tiene una carga neta positiva tendra una fuerte atraccion electrostatica con el alginato que esta cargado negativamente. En este trabajopresentamos el estudio sistematico de la interaccion electrostatica entre la BLG y el alginato.