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Las teorías de adsorción de proteínas comúnmente conocidas, se basan fundamentalmente en los estudios llevados a cabo por Freundlich y Langmuir a comienzos del siglo pasado. En el primer caso, se propone un modelo que involucra una ecuación empírica no-lineal con dos parámetros libres. En el segundo caso, el modelo deriva de una generalización que asume que las moléculas adsorbidas son simétricamente esféricas (cada molécula de adsorbato ocupa un único sitio de adsorción). Como consecuencia de estas limitaciones, no se puede dilucidar con claridad el mecanismo probable de la adsorción de proteínas y la configuración de la proteína en el estado adsorbido. En este contexto, el objetivo principal del presente estudio fue aplicar un nuevo modelo teórico (Fractional Statistical Theory of Adsorption (FSTA)), originalmente aplicado al estudio de adsorción de gases poliátomicos sobre superficies sólidas, para describir el proceso de adsorción de proteínas sobre soportes sólidos en función de (a) las características de la superficie de adsorción y (b) de la geometría de la proteína adsorbida (ocupando más de un sitio de adsorción): (a)Utilizando el modelo de Langmuir-Freundlich (LF) y el modelo FSTA, se analizaron las isotermas de adsorción de albúmina sérica bovina (BSA) sobre microesferas sulfonadas [Hu et al. Biochem. Eng. J. 23 (2005) 259.]. A diferencia de la ecuación de LF escrita en términos de parámetros empíricos, la ecuación de FSTA da información sobre la energía de adsorción y la configuración espacial del adsorbato. La combinación de ambos modelos teóricos nos permitió concluir que (i) la máxima cantidad adsorbida de BSA es directamente proporcional a la cantidad de grupos sulfonados sobre la superficie de las microesferas (en concordancia con Hu et al.) y que (ii) la constante de equilibrio se independiza de dicha cantidad (en oposición a Hu et al). (b)El modelo de FSTA fue aplicado al estudio de los efectos del área de superficie excluida y la configuración del adsorbato sobre la adsorción de proteínas. FSTA permite describir la entropía configuracional a través de una función simple denominado parámetro de exclusión estadística (g) el cual está directamente relacionado con la configuración espacial de moléculas poliatómicas en el estado adsorbido. Los resultados obtenidos indican que valores pequeños de g son asociados con moléculas ?compactas? (área pequeña de exclusión) en tanto que valores elevados de g son asociados con moléculas ?extensas? (gran área de exclusión).