PERSONAL DE APOYO
SAMPEDRO Maria Cecilia
congresos y reuniones científicas
Título:
VLDL se une a linfocitos a través de un receptor de la familia del receptor de LDL
Autor/es:
SAMPEDRO, MARÍA CECILIA; KIVATINITZ, SILVIA CLARA
Lugar:
La Plata, Argentina
Reunión:
Jornada; II Jornadas de Bioquímica y Biología Molecular de Lípidos; 2003
Resumen:
La placa ateromatosa contiene células del sistema inmune- La mayoría de ellas son linfocitos T CD4+ activados. Estudios previos han demostrado que la lipoproteína de muy baja densidad (VLDL) inhibe la proliferación de los linfocitos T activados e impide la progresión del ciclo celular aumentando las células en la fase Go-G1 pero hasta el momento se desconoce el mecanismo por el cual esta lipoproteína ejerce su efecto. Objetivos: Estudiar si VLDL se une a receptores específicos de la membrana de los linfocitos y la caracterización parcial del mismo. Materiales y Métodos: Se aislaron células de bazo de ratón y se cultivaron en presencia de un mitógeno inespecífico (ConcanavalinaA) y VLDL por 48 horas. Se determinó la unión de VLDL marcada fluorescente a los linfocitos por Citometría de Flujo y Microscopía de Fluorescencia. Se estudió si la unión de VLDL era inhibida por pre-incubación de las células con la Proteína Asociada al Receptor (RAP). Resultados: VLDL marcada con el fluorescente se une a los linfocitos de bazo de ratón incubados con Concanavalina A y VLDL. La unión de VLDL es saturable y específica ya que LDL no desplaza a VLDL. La preincubación con RAP por 2 horas abolió la unión de VLDL a los linfocitos. Conclusión: VLDL se une a linfocitos T a través de un receptor perteneciente a la familia de los receptores de LDL distinto del receptor de LDL.
