ESTUDIOS DE BROMACIÓN DE PORFIRINAS

EMILIANO GAZZANO; JUAN MANUEL LÁZARO MARTÍNEZ; GRACIELA YOLANDA BULDAIN

Villa Carlos Paz

Simposio; XVIII Simposio Nacional de Química Orgánica (XVIII SINAQO); 2011

Sociedad Argentina de Investigación en Química Orgánica (SAIQO)

El hemo endógeno es degradado en el metabolismo general por la hemooxigenasa (HO), enzima que oxida selectivamente el puente  del anillo porfirínico para dar biliverdina IX , monóxido de carbono y hierro libre. La biliverdina obtenida es reducida a bilirrubina por la biliverdin reductasa. En los adultos este pigmento amarillo es conjugado con ácido glucurónico para ser excretado. El infante recién nacido no tiene desarrollado este mecanismo completamente y por lo tanto al degradarse la hemoglobina, proveniente de los glóbulos rojos senescentes, se produce una excesiva concentración de bilirrubina en el organismo que es peligrosa, pues produce daños cerebrales irreversibles. Para prevenir el desarrollo de la ictericia neonatal es necesario inhibir selectivamente la HO. Con este propósito se realizará la síntesis total de la meso hemina III, donde el hidrógeno del carbono  meso del sistema anular será reemplazado por un halógeno. Esta Fe-porfirina fue elegida, teniendo en cuenta el intermediario de isoporfirina detectado en la obtención catalizada por HO de 5-fenilheminas.1 Teniendo en cuenta la posibilidad de obtener derivados di y tribromados además de los monobromados deseados, en la halogenación de porfirinas, se realizó la reacción con una porfirina comercial, la deuteroporfirina IX dimetil éster, para optimizar las condiciones de reacción. A diferencia de los resultados descriptos en literatura,2 al emplear N-bromosuccinimida (NBS), obtuvimos una porfirina bromada en las posiciones pirrólicas  libres como producto mayoritario en lugar de sustituirse los hidrógenos meso del anillo porfirínico (Fig. 1). La asignación estructural de la porfirina obtenida fue realizada por espectroscopia UV-vis, espectrometría de masa y 1H RMN.