GALECTINAS: ESTRUCTURA, ESPECIFICIDAD GLICIDICA Y LIGANDOS ESPECÍFICOS

ELOLA, M. T.; FINK, N. E.

ACTA BIOQUíMICA CLíNICA LATINOAMERICANA

FEDERACION BIOQUIMICA PROVINCIA BUENOS AIRES

Lugar: La Plata; Año: 2000 vol. 34 p. 293 - 330

0325-2957

El término genérico “galectina” describe una particular familia de proteínas solubles de origen animal, evolutivamente conservadas que comparten la capacidad de unirse selectivamente a ciertas estructuras formadas por carbohidratos. Los miembros de ésta familia comparten dos propiedades comunes: 1) la especificidad de unión por b-galactósidos, independientemente de la presencia de metales y 2) la posesión de secuencias consenso en el dominio de reconocimiento a carbohidratos (DRC). Dentro de la familia de lectinas animales, se postuló una clasificación primitiva en dos categorías en función de los requerimientos para que se manifieste la actividad de unión a ligandos: lectinas de tipo C (dependientes de Ca2+), relacionadas estructuralmente con el receptor de asialo-glicoproteínas, y lectinas de tipo S (dependientes de tiol, cuya actividad de unión a carbohidratos depende de reactivos sulfidrilos, y donde “S” se refiere al sulfidrilo. Las primeras unen carbohidratos en presencia de un catión divalente (Ca2+), mientras que la unión a b-galactósidos de las segundas está condicionada a que los grupos tiol (-SH) de los residuos de Cys de la molécula se encontrasen en estado reducido. Por esta razón, los procedimientos de purificación de galectinas endógenas incluyen invariablemente soluciones con agentes reductores, tales como el b-mercaptoetanol o ditiotreitol, para preservar la actividad de unión a azúcares. En verdad, la oxidación de los grupos tioles causa formación de puentes disulfuro intra- o inter-subunidad, que producen alteraciones de la estructura nativa y -por ende- pérdidas de actividad lectínica. La primera lectina tipo S descubierta fue encontrada en el vertebrado teleósteo Electrophorus electricus.