DINÁMICA Y REACTIVIDAD DE PROTEÍNAS REDOX Y FOTORRECEPTORES BIOLÓGICOS

MURGIDA, D. H.

Córdoba

Congreso; XVII Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Inorgánica; 2011

La naturaleza recurre a unas pocas moléculas orgánicas (flavinas y quinonas) y a unos pocos metales (Fe y Cu) como centros redox en los sistemas de transducción electro-protónica (fotosíntesis y respiración celular). Notablemente, con esos pocos elementos estructurales la evolución ha sido capaz de construir complejas cascadas de transferencia electrónica (TE) donde requisitos termodinámicos y cinéticos aparentemente contradictorios (baja fuerza impulsora y altas velocidades de TE, respectivamente) están perfectamente compatibilizados. En esta charla se discutirán los determinantes estructurales que controlan ambos tipos de parámetros (potenciales de reducción y energías de reorganización) para una variedad de metaloproteínas de Fe y Cu. Por otra parte, se mostrarán estudios experimentales (espectroelectroquímica SERR resuelta en el tiempo) y teóricos (simulaciones de dinámica molecular) que sugieren que la cadenas de TE electrónica y su acoplamiento a la translocación de protones son reguladas por el potencial transmembrana que controla (entre otros parámetros) la dinámica de los complejos interproteicos y, por lo tanto, su acoplamiento electrónico. Este tipo de regulación de la actividad de proteínas de membrana por los campos eléctricos interfaciales no es excluyente de los sistemas redox. Estudios TR-SERR con sistemas biomiméticos demuestran que los fotociclos de fotoreceptores biológicos, tales como las rodopsinas sensoras, también podrían estar modulados por los potenciales transmembrana.