INQUIMAE   12526
INSTITUTO DE QUIMICA, FISICA DE LOS MATERIALES, MEDIOAMBIENTE Y ENERGIA
Unidad Ejecutora - UE
congresos y reuniones científicas
Título:
Biliproteínas no covalentes como descriptores moleculares de la coloración de ranas
Autor/es:
TABOADA, CARLOS; CHEMES, LUCIÁ B.; BARI, SARA E.; SOVERNA, ANA FAIGÓN; FAIVOVICH, JULIÁN; BRUNETTI, ANDRÉS E.; LAGORIO, MARÍA G.
Reunión:
Congreso; V Reunión del Grupo Argentino de Fotobiología; 2020
Institución organizadora:
Universidad de La Plata
Resumen:
ABSTRACT: La coloración verde de ranas es típicamente atribuida a la presencia de pigmentos y estructuras ubicados en células cromatóforas de la piel. Sin embargo, hay especies de ranas con la piel prácticamente translúcida en las que la coloración verdosa o azul verdosa está asociada a un fenómeno fisiológico denominado cloricia,(1) cuya característica es la presencia de elevados niveles de biliverdina circulando en sangre y linfa e impregnando tejidos blandos y huesos. En el interés por describir a nivel molecular esta condición, presente en más de 400 especies distribuidas en 11 familias, realizamos su estudio en la rana arborícola Boana punctata (Hylidae) y verificamos que la biliverdina es la misma que aparece como intermediaria en el catabolismo del hemo en mamíferos, donde solo alcanza niveles detectables en algunas condiciones patológicas.(2) A diferencia de los mamíferos, en donde la biliverdina se encuentra libre en términos de asociación a macromoléculas, encontramos que en las ranas se encuentra asociada en forma no covalente a una proteína formando una biliproteína. En virtud de la flexibilidad del esqueleto tetrapirrólico de la biliverdina, la biliproteína presenta un espectro de absorción diferente del de la biliverdina en solución, presentando una mayor absorbancia en la zona roja del espectro. La comparación del espectro de absorción UV-visible de la biliproteína con el de biliverdinas sintéticas restringidas a diferentes conformaciones ha permitido suponer que la biliverdina adopta una conformación parcialmente extendida en la biliproteína, distinta de la forma helicoidal que adopta la misma biliverdina en solución.(3) La apoproteína pertenece a la superfamilia de las serpinas, cuya función canónica como inhibidoras de proteasas no ha sido verificada en este caso.(2) Sin embargo, la incrementada absorbancia en el rojo que presenta la biliproteína (respecto de la biliverdina aislada) es responsable de al menos dos cuestiones asociadas al fenotipo de las ranas en estudio. Por un lado, provee un mecanismo alternativo para la coloración verde, como resultado de la superposición de la biliproteína azulada con pigmentos amarillos (hyloínas,(4) carotenoides). La distribución irregular de la biliproteína y pigmentos amarillos permite comprender la variedad de matices del verde y el azul en distintas partes del cuerpo de estos anuros. Por otro lado, causa un incremento abrupto de la reflectancia en el borde rojo del espectro, a la manera de lo observado en plantas. El espectro de reflectancia de las ranas permite un ajustado camuflaje en el follaje que habitan, que alcanza la zona del infrarrojo cercano del espectro electromagnético.(2)