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Uno de los grupos de enzimas más importantes en el metabolismo de esteroides son las óxido-reductasas (por ej.: citocromos P450) y por ello el diseño de moléculas que modulen selectivamente su actividad, continua siendo un activo campo de investigación1. La enzima 17α-hidroxilasa /17,20-liasa (CYP17) participa en la biotransformación de hormonas esteroidales y por lo tanto es un blanco interesante para el desarrollo de nuevas terapias antitumorales. Una característica estructural común en moléculas con actividad inhibitoria de CYP17 es la presencia de heteroátomos capaces de interactuar con el sitio activo 1,2,3. El objetivo de este trabajo es la obtención y caracterización de una colección de 2,5-dicetopiperazinas esteroidales con una estructura general 1 ó 2 utilizando una reacción multicomponente (RMC) de UGI como etapa clave de la síntesis. En la primera parte del trabajo se modificaron los esteroides comerciales 3 y 4 obteniéndose los 17-carbaldehídos 5 y 6 en secuencias sintéticas optimizadas de varios pasos cada una. La segunda parte consistió en la síntesis de los compuestos finales utilizando los compuestos 5, y 6 como uno de los componentes de la reacción de Ugi, seguida de una reacción postcondensación de ciclación en medio básico. Por variación de las aminas y los isonitrilos involucrados en la RMC, se obtuvieron dos colecciones de compuestos finales. Los productos obtenidos se caracterizaron por RMN 1D y 2D y HR-ESI-MS. Se realizó el estudio de la estereoselectividad de la RMC estudiada en función del esteroide como componente en comparación con los resultados obtenidos anteriormente por nosotros4. Actualmente se encuentra en evaluación actividad inhibitoria de cada compuesto final sobre CYP17.